Verbindungen aus Wirbellosen mit Wirkung auf den Hämostasemechanismus
Invertebrate compounds acting on the hemostatic mechanism
Übersichtsarbeit in der Zeitschrift Blood Coagul Fibrinolysis (1999)
Abstract
Physiological secretions from some invertebrates have toxic effects on mammalian blood coagulation and fibrinolytic systems. Some of these effects occur because the substances contained in the secretions resemble the components of the hemostatic system. Some of the substances have been characterized, and have been found to have similar molecular weights or sequences, which may indicate a common ancestry. The components can be divided into five groups: antithrombic agents (group I); inhibitors and activators of the prothrombinase complex (group II); substances that affect platelet function (group III); substances that affect the fibrinolytic mechanism (group IV); and a group of miscellaneous agents whose activities are difficult to group together (group V). In group I special mention of the antithrombin agents in Hirudo medicinalis should be made. In group II, the agents affecting the prothrombinase complex are antistasin from Haementeria officinalis, ghilanten from Haementeria Ghiliani and the tick anticoagulant protein from Ornithodoros moubata, a factor V activator/inhibitor from Lonomia achelous and factor II and factor X activators from L. achelous and Lonomia obliqua. Examples of factors which affect platelet function (group III) are glossina from the black fly Glossina morsitans, calin from H. medicinalis, decorsin (a desintegrin) from Macrobdella decorsa, and FAGA from Stichopus japonicus selenka. The first three of these are inhibitors of platelet aggregation, and the last is an inducer. The plasminogen activators (group IV) from the L. achelous caterpillar and Eutriatoma maculata trigger the fibrinolytic system, whereas hementin from H. officinalis and hementerin from Haementeria depressa are directly fibrinolytic. The last group of substances (group V) include those with factor-XIIa-like activity from D. farinae, kallikrein-like activity and a factor XIII degrading enzyme from L. achelous, destabilase from H. medicinalis and prolixin S (nitroforin 2, or anti-factor-IXa) from Rhodnius prolixus. Some of these components have been well characterized, cloned and prepared in recombinant form, and seem to be very promising from the therapeutic point of view.
Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.
Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.
Zusammenfassung
Die Übersicht beschreibt Sekrete einiger wirbelloser Tiere, die toxisch auf Gerinnungs- und Fibrinolyse-Systeme von Säugetieren wirken. Die Substanzen werden in fünf Gruppen eingeteilt: Antithrombine (I), Modulatoren des Prothrombinasekomplexes (II), Plättchenfunktions-Modulatoren (III), Fibrinolyse-Modulatoren (IV) und Sonstige (V). Genannt werden Antithrombine aus Hirudo medicinalis, Antistasin aus Haementeria officinalis, Calin und Destabilase aus H. medicinalis sowie Hementin. Die Autoren schlussfolgern, dass einige Substanzen bereits rekombinant hergestellt wurden und therapeutisch sehr vielversprechend erscheinen.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Dieser Übersichtsartikel untersucht eine breite Palette wirbelloser-tierischer physiologischer Sekrete, die das Säuger-Hämostase- und Fibrinolysesystem beeinflussen. Er ordnet diese biologischen Faktoren anhand ihrer Wirkmechanismen in fünf Gruppen ein und stellt prominent Substanzen aus Blutegeln vor, darunter Antithrombin-Substanzen und Calin aus Hirudo medicinalis, Decorsin aus Macrobdella decorsa sowie Destabilase aus H. medicinalis. Das Abstract weist darauf hin, dass einige dieser Komponenten gut charakterisiert, kloniert und in rekombinanter Form hergestellt wurden und therapeutische Vielversprechendheit zeigen. Diese Arbeit ist für die American Society of Hirudotherapy relevant, da sie die biochemische Diversität und das pharmakologische Potenzial spezifischer, von medizinischen Blutegeln stammender Verbindungen detailliert darstellt. Ihr Umfang ist jedoch breit und umfasst viele wirbellose Tierarten, bei denen es sich nicht um Blutegel handelt.
Verwandte Verbindungen im ASH-Register
Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:
Zitation
Literaturangabe (Vancouver-Stil)
Arocha-Piñango CL, Marchi R, Carvajal Z, Guerrero B. Invertebrate compounds acting on the hemostatic mechanism. Blood Coagul Fibrinolysis. 1999;10(2):43-68. doi:10.1097/00001721-199903000-00001. PMID: 10192653
Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.
Verwandter klinischer Kontext
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