Hementin
Direktes fibrinogenolytisches Enzym, das die Fibrinogen-Alpha-Kette an einzigartigen Stellen spaltet — unabhängig von Plasmin.
Kasten für mechanistische Evidenz
Präklinisch / mechanistisch- Seitentyp
- Wirkstoffprofil
- Evidenztyp
- Präklinische / biochemische Charakterisierung
- Evidenzniveau
- In vitro
- Arzneimittel vs. Blutegel
- Gereinigte natürliche Verbindung
- Sicherheitsbereiche
- Blutung
Grenze der klinischen Translation
Die in-vitro fibrinogenolytische Aktivität von Hementin begründet keine klinische Wirksamkeit als Thrombolytikum. Es existiert kein von der FDA zugelassenes Derivat. Der Mechanismus ist rein präklinisch/biochemisch.
Molekulares Profil
- Kategorie
- Fibrinolytikum
- Evidenzstufe
- Präklinisch
- Molekulargewicht
- 80,000 Da
- Quellenspezies
- Haementeria ghilianii (giant Amazon leech)
- Entdeckt
- 1984 · Malinconico, Budzynski et al.
Biologische Targets
- → fibrinogen Aα and Bβ chains
Wichtige Zitate
- Malinconico SM et al. (1984), Thromb Res · PMID 6387015
Externe Ressourcen
Verwandte Fibrinolytikum-Verbindungen
Destabilase
Lysozym mit Isopeptidase-Aktivität, das stabilisierte Fibringerinnsel auflöst — einschließlich gealterter Thromben, die resistent gegen tPA sind.
Hementerin
Direktes fibrinogenolytisches Enzym — baut Fibrinogen unabhängig von Plasmin ab.
Destabilase-Isopeptidase-Aktivität
Isopeptidase-Domäne der Destabilase, die quervernetztes Fibrin spaltet — unterscheidet sich von der Lysozym-Domäne.
Destabilase-2
Zweite Isoform der Destabilase — Lysozym/Isopeptidase-Aktivität, die auf quervernetztes Fibrin abzielt.