Hementerin
Direktes fibrinogenolytisches Enzym — baut Fibrinogen unabhängig von Plasmin ab.
Kasten für mechanistische Evidenz
Präklinisch / mechanistisch- Seitentyp
- Wirkstoffprofil
- Evidenztyp
- Präklinische / biochemische Charakterisierung
- Evidenzniveau
- In vitro
- Arzneimittel vs. Blutegel
- Gereinigte natürliche Verbindung
- Sicherheitsbereiche
- Blutung
Grenze der klinischen Translation
Die in vitro fibrinogenolytische Aktivität von Hementerin begründet keine klinische Wirksamkeit als Thrombolytikum. Es existiert kein von der FDA zugelassenes Derivat. Der Mechanismus ist ausschließlich präklinisch/biochemisch.
Molekulares Profil
- Kategorie
- Fibrinolytikum
- Evidenzstufe
- Präklinisch
- Molekulargewicht
- 80,000 Da
- Quellenspezies
- Haementeria depressa
- Entdeckt
- 1992 · Chudzinski-Tavassi et al.
Biologische Targets
- → fibrinogen Aα chain
Wichtige Zitate
- Chudzinski-Tavassi AM et al. (1998), Toxicon
Externe Ressourcen
Verwandte Fibrinolytikum-Verbindungen
Destabilase
Lysozym mit Isopeptidase-Aktivität, das stabilisierte Fibringerinnsel auflöst — einschließlich gealterter Thromben, die resistent gegen tPA sind.
Hementin
Direktes fibrinogenolytisches Enzym, das die Fibrinogen-Alpha-Kette an einzigartigen Stellen spaltet — unabhängig von Plasmin.
Destabilase-Isopeptidase-Aktivität
Isopeptidase-Domäne der Destabilase, die quervernetztes Fibrin spaltet — unterscheidet sich von der Lysozym-Domäne.
Destabilase-2
Zweite Isoform der Destabilase — Lysozym/Isopeptidase-Aktivität, die auf quervernetztes Fibrin abzielt.