Destabilase Isopeptidase Activity
Isopeptidase-Domäne der Destabilase, die quervernetztes Fibrin spaltet — unterscheidet sich von der Lysozym-Domäne.
Kasten für mechanistische Evidenz
Präklinisch / mechanistisch- Seitentyp
- Wirkstoffprofil
- Evidenztyp
- Präklinische / biochemische Charakterisierung
- Evidenzniveau
- In vitro
- Arzneimittel vs. Blutegel
- Gereinigte natürliche Verbindung
- Sicherheitsbereiche
- Blutung
Grenze der klinischen Translation
Die Isopeptidase-Aktivität von Destabilase gegen vernetztes Fibrin ist in vitro und in begrenzten Tierstudien dokumentiert; dies begründet KEINE klinische Wirksamkeit als Thrombolytikum. Es existiert kein FDA-zugelassenes Derivat.
Molekulares Profil
- Kategorie
- Fibrinolytikum
- Evidenzstufe
- Präklinisch
- Molekulargewicht
- 12,500 Da
- Quellenspezies
- Hirudo medicinalis
- PDB-Strukturen
- 6OJ9
Biologische Targets
- → ε-(γ-Glu)-Lys isopeptide bonds in cross-linked fibrin
Wichtige Zitate
- Kurdyumov AS et al. (2015), BMC Biochem · PMID 26589324
- Manuvera VA et al. (2015), Protein Expr Purif · PMID 26277552
Externe Ressourcen
Verwandte Fibrinolytikum-Verbindungen
Destabilase
Lysozym mit Isopeptidase-Aktivität, das stabilisierte Fibringerinnsel auflöst — einschließlich gealterter Thromben, die resistent gegen tPA sind.
Hementerin
Direktes fibrinogenolytisches Enzym — baut Fibrinogen unabhängig von Plasmin ab.
Hementin
Direktes fibrinogenolytisches Enzym, das die Fibrinogen-Alpha-Kette an einzigartigen Stellen spaltet — unabhängig von Plasmin.
Destabilase-2
Zweite Isoform der Destabilase — Lysozym/Isopeptidase-Aktivität, die auf quervernetztes Fibrin abzielt.