Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Destabilase-2

Second isoform of destabilase — lysozyme / isopeptidase activity targeting cross-linked fibrin.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of Destabilase-2 compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaDestabilase-212.5 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of Destabilase-2 (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Second isoform of destabilase — lysozyme / isopeptidase activity targeting cross-linked fibrin.
Evidence level
Mechanistic discussion
Drug vs leech
Purified natural compound
Safety domains
Bleeding

Clinical translation limit

Destabilase-2 is documented mechanistically only; no human evidence. Reported fibrin-cleaving activity does NOT establish clinical thrombolytic efficacy, and no FDA-approved derivative exists.

Molecular Profile

Category
Fibrinolytic
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
12,500 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Discovered
2005
Destabilase-2 molecular structure

Biological Targets

  • isopeptide ε-(γ-Glu)-Lys bonds in cross-linked fibrin

Key Citations

  1. Liu Z et al. (2019), Parasit Vectors

External Resources

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