Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Identifizierung und Klonierung eines Lysozyms vom Invertebratentyp aus Eisenia andrei

Identification and cloning of an invertebrate-type lysozyme from Eisenia andrei

Experimentelle Grundlagenstudie in der Zeitschrift Dev Comp Immunol (2009)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: Präklinisch (tierexperimentell)Antimikrobielle ResistenzGenomik & ProteomikJosková R et al. · Developmental and comparative immunology, 2009

Abstract

Lysozyme is a widely distributed antimicrobial protein having specificity for cleaving the beta-(1,4)-glycosidic bond between N-acetylmuramic acid (NAM) and N-acetylglucosamine (GlcNAc) of peptidoglycan of the bacterial cell walls and thus efficiently contributes to protection against infections caused mainly by Gram-positive bacteria. In the present study, we assembled a full-length cDNA of a novel invertebrate-type lysozyme from Eisenia andrei earthworm (EALys) by RT-PCR and RACE system. The primary structure of EALys shares high homology with other invertebrate lysozymes; however the highest, 72% identity, was shown for the destabilase I isolated from medicinal leech. Recombinant EALys expressed in Escherichia coli exhibited the lysozyme and isopeptidase activity. Moreover, real-time PCR revealed increased levels of lysozyme mRNA in coelomocytes of E. andrei after the challenge with both Gram-positive and Gram-negative bacteria.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexierte MeSH-BegriffeAnimalsBacillus subtilisBacterial AdhesionCarbon-Nitrogen LyasesChitinasesCloning, MolecularEchinodermataEndopeptidasesEscherichia coliEscherichia coli InfectionsGlucosamineGram-Positive Bacterial InfectionsHirudo medicinalisHost-Pathogen InteractionsHydrolysisMuramic AcidsMuramidaseOligochaetaSequence HomologyVirulence

Zusammenfassung

Die Autoren assemblierten mittels RT-PCR und RACE eine vollständige cDNA eines neuartigen Lysozyms vom Invertebratentyp aus dem Regenwurm Eisenia andrei (EALys). Die Primärstruktur zeigte die höchste Identität von 72 % zur Destabilase I aus dem medizinischen Blutegel. Rekombinant in Escherichia coli exprimiertes EALys wies Lysozym- und Isopeptidaseaktivität auf. Real-Time-PCR ergab erhöhte Lysozym-mRNA-Spiegel in Coelomocyten von E. andrei nach Stimulation sowohl mit Gram-positiven als auch mit Gram-negativen Bakterien.

Kontext

Diese Studie identifizierte und klonierte ein neuartiges Lysozym vom Invertebraten-Typ (EALys) aus dem Regenwurm Eisenia andrei und stellte fest, dass seine Primärstruktur die höchste Identität (72 %) mit Destabilase I aus dem medizinischen Blutegel aufweist. Rekombinantes EALys zeigte sowohl Lysozym- als auch Isopeptidase-Aktivität, und die mRNA-Spiegel stiegen in Coelomocyten nach bakterieller Challenge mit Gram-positiven und Gram-negativen Spezies an. Die Studie betrifft ein Regenwurm-Enzym und liefert einen vergleichenden molekularen Kontext für die Familie der Invertebraten-Typ-Lysozyme, zu der auch die Blutegel-Destabilase gehört. Es werden kein Blutegel-Material, keine Sekrete und keine therapeutischen Anwendungen untersucht.

Verwandte Verbindungen im ASH-Register

Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Josková R, Silerová M, Procházková P, Bilej M. Identification and cloning of an invertebrate-type lysozyme from Eisenia andrei. Dev Comp Immunol. 2009;33(8):932-938. doi:10.1016/j.dci.2009.03.002. PMID: 19454335

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 27. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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