Aminosäuresequenz von Piguamerin, einem Protease-Inhibitor vom Antistasin-Typ aus dem blutsaugenden Blutegel Hirudo nipponia

A serine-protease inhibitor of plasma kallikrein was screened and purified from a native Korean leech species, Hirudo nipponia. The peptide, named piguamerin, potently inhibited plasma and tissue kallikreins, and trypsin. Sequence analyses by automated Edman degradation revealed 48 amino acid residues and a molecular mass for the peptide of 5090 Da. Piguamerin is similar to antistasin-type inhibitors with the same spacing of ten cysteine residues, but shows differences from hirustasin, antistasin and ghilanten at the residues surrounding Arg27, which is a common P1 reactive residue for these inhibitors. The purified inhibitor modulated plasma clotting in tests of activated partial thromboplastin time at nanomolar concentrations. The serine-protease inhibitor of this leech may be involved in leech hematophagia.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Der Serin-Proteaseinhibitor Piguamerin wurde aus der koreanischen Blutegelart Hirudo nipponia gereinigt; er hemmt Plasma- und Gewebe-Kallikreine sowie Trypsin stark. Die Sequenzierung ergab 48 Aminosäurereste und eine Molekülmasse von 5090 Da. Piguamerin ähnelt Antistasin-Typ-Inhibitoren im Abstandsmuster seiner zehn Cysteinreste, unterscheidet sich aber von Hirustasin, Antistasin und Ghilanten im Bereich von Arg27, dem gemeinsamen P1-Rest. In aPTT-Tests modulierte der Inhibitor die Plasma-Gerinnung in nanomolaren Konzentrationen; er könnte an der Hämatophagie der Blutegel beteiligt sein.

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