Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Amino acid sequence of piguamerin, an antistasin-type protease inhibitor from the blood sucking leech Hirudo nipponia

Research article published in Eur J Biochem (1998)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Preclinical (animal)Genomik & ProteomikSpeichel-PharmakologieKim DR et al. · Eur J Biochem, 1998

Abstract

A serine-protease inhibitor of plasma kallikrein was screened and purified from a native Korean leech species, Hirudo nipponia. The peptide, named piguamerin, potently inhibited plasma and tissue kallikreins, and trypsin. Sequence analyses by automated Edman degradation revealed 48 amino acid residues and a molecular mass for the peptide of 5090 Da. Piguamerin is similar to antistasin-type inhibitors with the same spacing of ten cysteine residues, but shows differences from hirustasin, antistasin and ghilanten at the residues surrounding Arg27, which is a common P1 reactive residue for these inhibitors. The purified inhibitor modulated plasma clotting in tests of activated partial thromboplastin time at nanomolar concentrations. The serine-protease inhibitor of this leech may be involved in leech hematophagia.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAnticoagulantsChromatography, High Pressure LiquidInvertebrate HormonesLeechesMolecular Sequence DataMolecular WeightSequence Homology, Amino AcidSerine Proteinase InhibitorsSpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization

Zusammenfassung

A serine-protease inhibitor of plasma kallikrein was screened and purified from a native Korean leech species, Hirudo nipponia.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie isolierte und charakterisierte Piguamerin, einen Serinprotease-Inhibitor aus 48 Aminosäureresten aus dem koreanischen Blutegel Hirudo nipponia, der Plasma- und Gewebekallikreine sowie Trypsin potent hemmte. Piguamerin weist die Antistasin-typische Zehn-Cystein-Abstufung auf, unterscheidet sich jedoch von verwandten Inhibitoren im Bereich des P1-Reaktivrestes Arg27, und das gereinigte Peptid modulierte die Plasmagerinnung in Tests der aktivierten partiellen Thromboplastinzeit im nanomolaren Konzentrationsbereich. Für den Zuständigkeitsbereich der ASH trägt diese Arbeit zur Charakterisierung bioaktiver Peptide innerhalb des Blutegel-Sekretoms bei, und die Autoren vermuten, dass solche Inhibitoren an der Hämatophagie der Blutegel beteiligt sein könnten. Die Ergebnisse sind biochemischer Natur und befassen sich weder mit therapeutischer Wirksamkeit noch mit In-vivo-Anwendung beim Menschen.

Zitation

Amino acid sequence of piguamerin, an antistasin-type protease inhibitor from the blood sucking leech Hirudo nipponia.

Kim DR et al. · Eur J Biochem, 1998

Verwandter klinischer Kontext

Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

Diese Website stellt Bildungsinformationen bereit und ist weder eine medizinische Beratung noch eine Diagnose oder Behandlungsempfehlung. Die medizinische Blutegeltherapie ist mit klinisch relevanten Risiken verbunden und sollte ausschließlich von qualifizierten Klinikerinnen und Klinikern unter institutionell genehmigten Protokollen durchgeführt werden. Die FDA-510(k)-Freigabe für medizinische Blutegel ist auf bestimmte Indikationen beschränkt; experimentelle und Off-Label-Diskussionen werden entsprechend gekennzeichnet. Für patientenspezifische Beratung wenden Sie sich an eine qualifizierte Gesundheitsfachkraft.