Expression and characterization of the N-terminal half of antistasin, an anticoagulant protein derived from the leech Haementeria officinalis
Research article published in Protein Expr Purif (1991)
Abstract
Antistasin, a 15-kDa anticoagulant protein isolated from the salivary glands of the Mexican leech Haementeria officinalis, has been shown to be a potent inhibitor of factor Xa in the blood coagulation cascade. Antistasin possesses a twofold internal homology between the N- and C-terminal halves of the molecule, suggesting a gene duplication event in the evolution of the antistasin gene. This structural feature also suggests that either or both halves of the protein may possess biological activity if expressed as separate domains. Because the N-terminal domain contains a factor Xa P1-reactive site, we chose to express this domain in an insect cell baculovirus expression system. Characterization of this recombinant half antistasin molecule reveals that the N-terminal domain inhibits factor Xa in vitro, with a K(i) of 1.7 nM.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
Antistasin, a 15-kDa anticoagulant protein isolated from the salivary glands of the Mexican leech Haementeria officinalis, has been shown to be a potent inhibitor of factor Xa in the blood coagulation cascade.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
In dieser Studie wurde die N-terminale Hälfte von Antistasin — einem 15-kDa-Antikoagulans aus den Speicheldrüsen des mexikanischen Blutegels Haementeria officinalis und einem potenten Faktor-Xa-Inhibitor — in einem Baculovirus-Insektenzellsystem exprimiert, und es wurde gezeigt, dass diese isolierte Domäne, die das P1-reaktive Zentrum für Faktor Xa trägt, Faktor Xa in vitro mit einem Ki von 1,7 nM hemmt. Sie ist ein grundlegender Beitrag zur Wirkstoffforschung rund um das Blutegel-Sekretom und belegt, dass eine einzelne rekombinante Domäne eines Blutegel-Antikoagulans eine gezielte, hochaffine Faktor-Xa-Hemmung beibehält, und stützt die vorgeschlagene Entstehung des Moleküls durch interne Genduplikation. Als in-vitro-biochemische Charakterisierung eines rekombinanten Proteins stellt sie ausschließlich die molekulare Aktivität fest; sie enthält keine Tier- oder Humandaten und trifft keine Aussage zur klinischen Antikoagulation, Dosierung oder Sicherheit, sodass sie das Potenzial für die Wirkstoffforschung und nicht die therapeutische Anwendung betrifft.
Zitation
Expression and characterization of the N-terminal half of antistasin, an anticoagulant protein derived from the leech Haementeria officinalis.
Palladino LO et al. · Protein Expr Purif, 1991
Verwandter klinischer Kontext
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: June 18, 2026