[Research progress in hirudin fusion protein--review]
Review article published in Zhongguo shi yan xue ye xue za zhi (2007)
Abstract
Natural hirudin extracted from the secretion of medical leech salivary gland is a single-chain peptide containing 65 aminoacid residues with molecular weight of 7000 D, and exists in three isomers of HV1, HV2 and HV3. Hirudin possesses three disulfide bridges forming the structure of core cyclic peptides, which binds to the catalytic site of thrombin so as to inhibit the catalysis of thrombin. Its c-terminus rich in acidic aminoacid residues possesses hydrophilicity, and is free on the molecular surface, and can bind with fibrin recognition site of hirudin. The minimal segment of 12 - 16 C-terminal acidic residues keeps the minimal activity of anti-thrombosis. Thus, hirudin, as a potent and specific inhibitor of thrombin, can be used to protect from and to treat clinically thrombosis. As it has some disadvantages such as short half-life, bleeding side-effect and mono-function, and so on, hirudin has been fused with some other functional proteins in recent years. The obtained fusion proteins can prolong the half life of hirudin, or relieve it bleeding side effect, or bring new functions, such as thrombolysis, inhibiting the platelet aggregation, targeting specifically. The research progress in hirudin fusion protein was summarized in this review.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
Natural hirudin extracted from the secretion of medical leech salivary gland is a single-chain peptide containing 65 aminoacid residues with molecular weight of 7000 D, and exists in three isomers of HV1, HV2 and HV3.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Übersichtsarbeit fasst Arbeiten zu hirudin zusammen — dem Antikoagulans aus den Speicheldrüsen des Blutegels, hier beschrieben als ein Peptid aus 65 Resten von etwa 7000 Da (Isoformen HV1-HV3), das thrombin direkt hemmt — und beleuchtet Bemühungen, es mit anderen funktionellen Proteinen zu fusionieren, um seine kurze Halbwertszeit zu verlängern, blutungsbedingte Nebenwirkungen zu verringern oder Funktionen wie Thrombolyse, Hemmung der Thrombozytenaggregation und spezifisches Targeting hinzuzufügen. Für ASH veranschaulicht sie unmittelbar die Wirkstoffforschungsgeschichte des Sekretoms des medizinischen Blutegels: Ein einzelnes natürliches Blutegelmolekül hat eine Familie technisch hergestellter gerinnungshemmender Therapeutika hervorgebracht. Die Einschränkung besteht darin, dass es sich um eine narrative Übersicht über die Forschung anderer und um eine Darstellung technisch hergestellter Fusionsproteine handelt, nicht um eine Therapie mit dem ganzen Blutegel, sodass sie das Konstruktionskonzept und die Fortschritte berichtet, nicht jedoch gepoolte klinische Ergebnisse.
Zitation
[Research progress in hirudin fusion protein--review].
Zhang C et al. · Zhongguo shi yan xue ye xue za zhi, 2007
Verwandter klinischer Kontext
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: March 18, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: June 18, 2026