Identification and characterization of hirudin-HN, a new thrombin inhibitor, from the salivary glands of Hirudo nipponia
Molecular identification and recombinant expression study published in PeerJ (2019)
Abstract
Transcriptome sequencing data (6.5 Gb) of the salivary glands of the haematophagous leech Hirudo nipponia was obtained by using the BGIseq-500 platform. After identification and analysis, one transcript (Unigene5370) was annotated to hirudin HV3 from Hirudo medicinalis with an e-value of 1e-29 and was named hirudin-HN. This transcript was a new thrombin inhibitor gene belonging to the proteinase inhibitor I14 (hirudin) family. Hirudin-HN, with a 270-bp cDNA, encodes an 89-aa protein containing a 20-aa signal peptide. The mature hirudin-HN protein contains the typical structural characteristics of hirudin, e.g., three conserved disulfide bonds and the PKP and DFxxIP motifs. Proteins (Hir and M-Hir) were obtained via prokaryotic expression, and the mature hirudin-HN protein was shown to have anticoagulant activity and thrombin affinity by using the chromogenic substrate S2238 and surface plasmon resonance (SPR) interaction analysis, respectively. The N-terminal structure of the mature hirudin-HN protein was shown to be important for anticoagulant activity by comparing the activity and thrombin affinity of Hir and M-Hir. The abundances of Hirudin-HN mRNA and protein were higher in the salivary glands of starving animals than in those of feeding or fed leeches. These results provided a foundation for further study on the structure-function relationship of hirudin-HN with thrombin.
Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.
Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.
Zusammenfassung
Transcriptomic profiling of Hirudo nipponia salivary glands identified hirudin-HN, a 270-bp cDNA encoding an 89-aa thrombin inhibitor with conserved disulfide bonds; recombinant protein showed anticoagulant activity and thrombin binding by S2238 and SPR assays.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Auf Grundlage der Transkriptom-Sequenzierung der Speicheldrüsen des blutsaugenden Blutegels Hirudo nipponia identifizierte und charakterisierte diese Studie hirudin-HN, ein neues thrombin-Inhibitor-Gen aus der hirudin-Familie (Proteinaseinhibitor I14), homolog zu hirudin HV3 aus Hirudo medicinalis; das rekombinant exprimierte Protein zeigte antikoagulante Aktivität und thrombin-Affinität (chromogener S2238-Assay und Oberflächenplasmonresonanz), der N-Terminus war für die Aktivität wichtig, und Transkript/Protein waren bei hungernden Blutegeln häufiger als bei gefütterten. Dies erweitert unmittelbar den Katalog des Sekretoms des medizinischen Blutegels, indem es zeigt, dass thrombin-Inhibitoren vom hirudin-Typ sich über verschiedene Hirudo-Arten erstrecken, und liefert struktur-funktionelle Details, die für die Entwicklung antikoagulanter Arzneimittel relevant sind. Der ehrliche Vorbehalt ist, dass es sich um eine präklinische molekulare und in-vitro-Arbeit handelt, die ein einzelnes Speichelpeptid charakterisiert; sie belegt keinen therapeutischen Einsatz, keine Dosierung und keine klinische Wirkung.
Verwandte Verbindungen im ASH-Register
Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:
Zitation
Identification and characterization of hirudin-HN, a new thrombin inhibitor, from the salivary glands of Hirudo nipponia.
Cheng B et al. · PeerJ, 2019
Verwandter klinischer Kontext
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 27. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026