Identifizierung und Screening neuartiger antimikrobieller Peptide aus dem medizinischen Blutegel durch heterologe Expression in Escherichia coli

The growing threat of infectious diseases requires novel therapeutics with different mechanisms of action. Antimicrobial peptides (AMPs), which are crucial for innate immunity, are a promising research area. The medicinal leech (Hirudo medicinalis) is a potential source of bioactive AMPs that are vital while interacting with microorganisms. This study aims to investigate the antimicrobial properties of peptides found in the H. medicinalis genome using a novel high-throughput screening method based on the expression of recombinant AMP genes in Escherichia coli. This approach enables the direct detection of AMP activity within cells, skipping the synthesis and purification steps, while allowing the simultaneous analysis of multiple peptides. The application of this method to the first identified candidate AMPs from H. medicinalis resulted in the discovery of three novel peptides: LBrHM1, NrlHM1 and NrlHM2. These peptides, which belong to the lumbricin and macin families, exhibit significant activity against E. coli. Two fragments of the new LBrHM1 homologue were synthesised and studied: a unique N-terminal fragment (residues 1-23) and a fragment (residues 27-55) coinciding with the active site of lumbricin I. Both fragments exhibited antimicrobial activity in a liquid medium against Bacillus subtilis. Notably, the N-terminal fragment lacks homologues among previously described AMPs.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Die Autoren entwickelten ein Hochdurchsatz-Screening, bei dem rekombinante antimikrobielle Peptide (AMP) aus dem Genom von Hirudo medicinalis direkt in Escherichia coli exprimiert und auf Aktivität getestet werden. Sie entdeckten drei neuartige AMP – LBrHM1, NrlHM1 und NrlHM2 – aus den Lumbricin- und Macin-Familien mit signifikanter Aktivität gegen E. coli. Zwei Fragmente des LBrHM1-Homologs zeigten antimikrobielle Aktivität gegen Bacillus subtilis, darunter ein neuartiges N-terminales Fragment ohne bekannte Homologe. Das Verfahren umgeht Synthese und Aufreinigung und erlaubt die parallele Analyse vieler Peptide.

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