Die vollständige Aminosäuresequenz einer Hirudin-Variante vom Blutegel Hirudinaria manillensis

Unlike the European leech Hirudo medicinalis, the Asian jawed leech Hirudinaria manillensis is specialized for feeding on mammalian blood. In the salivary glands of both these leeches, there is a potent inhibitor of thrombin, called hirudin, which acts as an anticoagulant. We have reported previously the isolation and purification of a variant of hirudin, called bufrudin, from the head portions of Hirudinaria. In the present study, the complete amino acid sequence of bufrudin was determined by automated Edman degradation of peptide fragments generated after cleavage of protein with trypsin or thermolysin. Comparison of the primary structure of bufrudin, with hirudin HV1, show about 70% sequence identity with deletion of two amino acids, but the key amino acids at the C-terminus, involved in the inhibition of thrombin, are conserved. However, similar sequence comparison of bufrudin with hirullin P18, a hirudin variant isolated from the same leech species but from whole leech, instead of heads, reveals even less sequence identity of about 60%. From the amino acid sequence, it is suggested that the conformation of the C-terminal portion of bufrudin may be significantly different from hirullin P18, but similar to hirudin HV1, upon its interaction with thrombin. These results indicate that, as with Hirudo leech, various isoforms of hirudin also exist in Hirudinaria leech, with a significant change occurring in the structure of the molecule during the evolution of leeches.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Aus den Kopfbereichen des asiatischen Blutegels Hirudinaria manillensis wurde die Hirudin-Variante Bufrudin isoliert; die Gesamtsequenz wurde durch automatisierten Edman-Abbau tryptischer und thermolytischer Fragmente bestimmt. Bufrudin zeigt etwa 70 % Identität mit Hirudin HV1 bei Deletion von zwei Aminosäuren; die C-terminalen Schlüsselreste für die Thrombinhemmung sind konserviert. Gegenüber Hirullin P18 derselben Art beträgt die Identität nur etwa 60 %. Die Autoren folgern, dass es in Hirudinaria wie in Hirudo verschiedene Hirudin-Isoformen gibt und sich die Molekülstruktur während der Blutegelevolution verändert hat.

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