Effect of O-glycosylation and tyrosine sulfation of leech-derived peptides on binding and inhibitory activity against thrombin
Basic science published in Chem Commun (2011)
Abstract
Synthesis of sulfated and unsulfated (glyco)peptide fragments of Hirudin P6 (a potent anticoagulant from the leech Hirudinaria manillensis) is described. The effect of O-glycosylation and tyrosine sulfation on thrombin binding and peptidolytic activity was investigated, together with the inhibition of fibrinogen cleavage.
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Resumen
Synthesized sulfated and glycosylated Hirudin P6 fragment peptides show tyrosine sulfation enhances thrombin binding.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio sintetizó fragmentos (glico)peptídicos sulfatados y no sulfatados de Hirudina P6 —un potente anticoagulante de la sanguijuela Hirudinaria manillensis— y examinó el efecto de la O-glicosilación y la sulfatación de tirosina sobre la unión a la trombina, la actividad peptidolítica y la inhibición del corte del fibrinógeno. Esto es relevante para la ASH porque esclarece las relaciones estructura-actividad de un inhibidor de trombina derivado de la sanguijuela, informando sobre cómo las modificaciones postraduccionales modulan la potencia anticoagulante. La salvedad es que se trata de un estudio bioquímico in vitro con péptidos sintéticos, sin sanguijuela entera, sin secretoma y sin datos clínicos ni en animales, por lo que la relevancia con la hirudoterapia real es indirecta y meramente mecanística.
Citación
Effect of O-glycosylation and tyrosine sulfation of leech-derived peptides on binding and inhibitory activity against thrombin.
Hsieh YS et al. · Chemical communications, 2011
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Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026