La secuencia completa de aminoácidos de una variante de hirudina de la sanguijuela Hirudinaria manillensis

Unlike the European leech Hirudo medicinalis, the Asian jawed leech Hirudinaria manillensis is specialized for feeding on mammalian blood. In the salivary glands of both these leeches, there is a potent inhibitor of thrombin, called hirudin, which acts as an anticoagulant. We have reported previously the isolation and purification of a variant of hirudin, called bufrudin, from the head portions of Hirudinaria. In the present study, the complete amino acid sequence of bufrudin was determined by automated Edman degradation of peptide fragments generated after cleavage of protein with trypsin or thermolysin. Comparison of the primary structure of bufrudin, with hirudin HV1, show about 70% sequence identity with deletion of two amino acids, but the key amino acids at the C-terminus, involved in the inhibition of thrombin, are conserved. However, similar sequence comparison of bufrudin with hirullin P18, a hirudin variant isolated from the same leech species but from whole leech, instead of heads, reveals even less sequence identity of about 60%. From the amino acid sequence, it is suggested that the conformation of the C-terminal portion of bufrudin may be significantly different from hirullin P18, but similar to hirudin HV1, upon its interaction with thrombin. These results indicate that, as with Hirudo leech, various isoforms of hirudin also exist in Hirudinaria leech, with a significant change occurring in the structure of the molecule during the evolution of leeches.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

De las cabezas de la sanguijuela Hirudinaria manillensis se aisló bufrudina, variante de hirudina secuenciada por completo mediante degradación automatizada de Edman. Comparte con la hirudina HV1 cerca del 70 % de identidad, con deleción de dos aminoácidos, y conserva los residuos C-terminales clave para inhibir la trombina; frente a la hirullina P18, solo alrededor del 60 %. Según los autores, en Hirudinaria existen varias isoformas de hirudina, como en Hirudo, y la estructura molecular cambió durante la evolución.

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