Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Oberflächenmodifikation mit PEG und Hirudin zur Proteinresistenz und Thrombinneutralisierung bei Blutkontakt

Surface modification with PEG and hirudin for protein resistance and thrombin neutralization in blood contact

In-vitro-Studie in der Zeitschrift Colloids and surfaces. B, Biointerfaces (2010)

Zuletzt aktualisiert: 1. November 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: Narratives ReviewArzneimittelentwicklungGenomik & ProteomikAlibeik S, Zhu S, Brash J · Colloids and surfaces. B, Biointerfaces, 2010

Abstract

In this work, we hypothesize that a surface modified with both polyethylene glycol (PEG) and hirudin may provide a non-fouling, thrombin-neutralizing surface suitable for blood contacting applications. With gold as a model substrate we used two different approaches to the preparation of such a surface: (1) a "direct" method in which PEG was conjugated to hirudin and the conjugate was then immobilized on the gold; (2) a "sequential" method in which PEG was immobilized on the gold and hirudin then attached to the immobilized PEG. The surfaces were characterized by water contact angle, ellipsometry and XPS. The biological properties were investigated by measuring protein adsorption (fibrinogen and thrombin) from buffer and plasma; thrombin inhibition was measured using a chromogenic substrate assay. Hirudin immobilization was found to be more efficient on surfaces prepared by the "direct" method. "Sequential" surfaces, however, despite having a lower density of hirudin, showed greater biological activity (thrombin binding and inhibition).

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov'tReview
Indexierte MeSH-BegriffeAdsorptionFibrinogenGoldHirudinsHumansSurface PropertiesThrombin

Zusammenfassung

Die Autoren prüften die Hypothese, dass eine mit Polyethylenglykol (PEG) und Hirudin modifizierte Oberfläche proteinresistent und thrombinneutralisierend sowie für Blutkontaktanwendungen geeignet sein könnte. Auf Gold als Modellsubstrat wurden die „direkte“ Methode (PEG an Hirudin konjugiert, dann immobilisiert) und die „sequenzielle“ (zuerst PEG, dann Hirudin) verglichen. Charakterisiert wurde mittels Wasserkontaktwinkelmessung, Ellipsometrie und XPS; gemessen wurden Fibrinogen- und Thrombinadsorption aus Puffer und Plasma sowie Thrombinhemmung. Mit der Direktmethode wurde Hirudin effizienter immobilisiert, während sequenzielle Oberflächen trotz geringerer Hirudindichte biologisch aktiver waren.

Kontext

Diese Studie untersuchte, ob mit Polyethylenglykol (PEG) und Hirudin co-modifizierte Goldoberflächen der Proteinadsorption widerstehen und Thrombin für potenzielle Anwendungen bei blutkontaktierenden Biomaterialien neutralisieren können, wobei zwei Immobilisierungsstrategien verglichen wurden. Die Arbeit charakterisiert die thrombininhibierende Aktivität von Hirudin in einem oberflächenmodifizierten Kontext, was mechanistisch mit Antikoagulation und Blutverträglichkeit zusammenhängt. Das Abstract beschreibt Hirudin jedoch ausschließlich als immobilisiertes Reagenz ohne jeglichen Egel-, Speichel- oder Hirudotherapiekontext. Die Studie beschränkt sich auf In-vitro-Oberflächencharakterisierung und Proteinadsorptions-Assays an Modell-Goldsubstraten, ohne dass klinische Tests oder therapeutische Anwendungen demonstriert wurden.

Verwandte Verbindungen im ASH-Register

Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Alibeik S, Zhu S, Brash JL. Surface modification with PEG and hirudin for protein resistance and thrombin neutralization in blood contact. Colloids Surf B Biointerfaces. 2010;81(2):389-396. doi:10.1016/j.colsurfb.2010.07.024. PMID: 20709502

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

Verwandter klinischer Kontext

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 18. März 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 1. November 2026

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