Proteom- und Phosphoproteom-Profilierung enthüllt den Regulationsmechanismus der Hibernation bei einem Süßwasseregel (Whitmania pigra)

Hibernation is an energy-saving and adaptive strategy adopted by leech, an important medicinal resource in Asia, to survive low temperature. Reversible protein phosphorylation (RPP) plays a key role in the regulation of mammalian hibernation processes but has never been documented in freshwater invertebrate such as leech. In this study, we detected the effects of hibernation on the proteome and phosphoproteome of the leech Whitmania pigra. A total of 2184 proteins and 2598 sites were quantified. Deep-hibernation resulted in 85 up-regulated and 107 down-regulated proteins and 318 up-regulated and 204 down-regulated phosphosites using a 1.5-fold threshold (P<0.05). Proteins involved in protein digestion and absorption, amino acid metabolism and N-glycan biosynthesis were significantly down-regulated during deep-hibernation. However, proteins involved in maintaining cell structure stability in hibernating animals were up-regulated. Differentially phosphorylated proteins provided the first global picture of a shift in energy metabolism, protein synthesis, cytoprotection and signaling during deep hibernation. Furthermore, AMP-activated protein kinase and protein kinase C play major roles in the regulation of these functional processes. These data significantly improve our understanding of the regulatory mechanisms of leech hibernation processes and provides substantial candidate phosphorylated proteins that could be important for functionally adapt in freshwater animals. SIGNIFICANCE: The leech Whitmania pigra as an important medicinal resource in Asia is an excellent model freshwater invertebrate for studies of environmentally-induced hibernation. The present study provides the first quantitative proteomics and phosphoproteomic analysis of leech hibernation using isobaric tag based TMT labeling and high-resolution mass spectrometry. These data significantly improve our understanding of the regulatory mechanisms when ectotherm animals face environmental stress and provides substantial candidate phosphorylated proteins that could be important for functionally adapt in freshwater animals.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Bei Whitmania pigra wurden 2 184 Proteine und 2 598 Phosphorylierungsstellen quantifiziert. Unter tiefer Hibernation waren bei 1,5-fachem Schwellenwert (p < 0,05) 85 Proteine hoch- und 107 herunterreguliert sowie 318 Phosphorylierungsstellen hoch- und 204 herunterreguliert. Herabreguliert waren Proteine der Proteinverdauung und -resorption, des Aminosäurestoffwechsels und der N-Glykan-Biosynthese; Proteine zur Stabilisierung der Zellstruktur waren hochreguliert. AMPK und Proteinkinase C spielen eine zentrale Rolle. Laut Autoren ist dies die erste quantitative Proteom- und Phosphoproteom-Analyse der Hibernation eines Egels.

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