Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Thrombolytische und antikoagulatorische Wirkungen eines rekombinanten Staphylokinase-Hirudin-Fusionsproteins

Thrombolytic and anticoagulant effects of a recombinant staphylokinase-hirudin fusion protein

Präklinische Studie (In-vitro- und Tiermodelle) in der Zeitschrift Thrombosis Research (2021)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: Präklinisch (tierexperimentell)ArzneimittelentwicklungGenomik & ProteomikRen K et al. · Thrombosis Research, 2021

Abstract

A pure recombinant staphylokinase-hirudin fusion protein (SFH) was obtained by recombinant genetic engineering and purification techniques. The thrombolytic and anticoagulant activities of SFH were investigated using in vitro coagulation models and chromogenic assays. The results showed that intact SFH had targeted thrombolytic activity, and gained anticoagulant activity when cleaved by FXa. In addition, we investigated the pharmacodynamics of SFH in vivo using a variety of animal models, including a rat inferior vena cava thrombosis model, a rat coronary thrombosis model, a rabbit carotid artery thrombosis model and a canine coronary thrombosis model. We found that SFH had an obvious thrombolytic effect and could prevent and reduce re-embolization after thrombolysis and reduce the serious bleeding side effects caused by the combination of thrombolytic and anticoagulant drugs. The results suggest that SFH can be used for thrombolytic therapy in thromboembolic diseases.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal Article
Indexierte MeSH-BegriffeAnimalsAnticoagulantsDogsFibrinolytic AgentsHirudinsMetalloendopeptidasesRabbitsRatsRecombinant Fusion Proteins

Zusammenfassung

Ein rekombinantes Staphylokinase-Hirudin-Fusionsprotein (SFH) wurde gentechnisch hergestellt und gereinigt. In Gerinnungsmodellen und chromogenen Tests in vitro wirkte intaktes SFH gezielt thrombolytisch und gewann nach Spaltung durch FXa antikoagulative Aktivität. In Thrombosemodellen bei Ratte, Kaninchen und Hund zeigte SFH eine deutliche thrombolytische Wirkung, konnte Re-Embolisationen nach Thrombolyse verhindern und vermindern und verringerte schwere Blutungsnebenwirkungen der Kombination aus Thrombolytika und Antikoagulanzien. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass SFH für die thrombolytische Therapie thromboembolischer Erkrankungen eingesetzt werden kann.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie beschreibt ein rekombinantes Staphylokinase-Hirudin-Fusionsprotein (SFH), das konstruiert wurde, um gezielte thrombolytische Aktivität (über Staphylokinase) mit antikoagulatorischer Aktivität, die durch Spaltung durch Faktor Xa freigesetzt wird, zu kombinieren. SFH zeigte thrombolytische Wirkungen sowie die Verhinderung einer Re-Embolisation bei reduzierten Blutungennebenwirkungen in mehreren Tiermodellen, darunter Rattenmodell der Inferior-vena-cava- und Koronarthrombose, Kaninchenmodell der Karotisthrombose und Hunde-Koronarthrombose. Es nutzt Hirudin in einem dual-funktionalen konstruierten Therapeutikum. EINSCHRÄNKUNG: Alle Befunde stammen aus präklinischen Tiermodellen und In-vitro-Assays; es werden keine klinischen Humandaten präsentiert, und die Zusammenfassung berichtet weder Stichprobengrößen noch statistische Analysen oder direkte Vergleichsarme.

Verwandte Verbindungen im ASH-Register

Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Ren K, Gong H, Huang J, Liu Y, Dong Q, He K, et al. Thrombolytic and anticoagulant effects of a recombinant staphylokinase-hirudin fusion protein. Thromb Res. 2021;208:26-34. doi:10.1016/j.thromres.2021.10.005. PMID: 34688099

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 27. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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