Structural model of an antistasin/notch-like fusion protein from the cocoon wall of the aquatic leech, Theromyzon tessulatum
Research article published in J Mol Model (2006)
Abstract
The aquatic leech, Theromyzon tessulatum, secretes a proteinaceous cocoon with extraordinary physical properties (e.g., proteolytic, thermal resiliency). The deduced amino acid sequence of a major protein (Tcp-Theromyzon cocoon protein) from the T. tessulatum cocoon wall has been used to model the endogenous structure of the Tcp protein. The Tcp protein sequence comprises six internal repeats, each containing 12 ordered Cys residues. Amino acid alignments suggest that the region Cys1-->6 is homologous to antistasin, a leech anticoagulant, and Cys7-->12 is homologous to an epidermal growth factor-like domain found in notch-class proteins, which play critical roles in development, signaling, and adhesion throughout the Animalia. Modeling of individual domains (i.e., antistasin and notch) positions multiple hydrophobic and charged residues on the surface. When the antistasin and notch domains were fused, hydrophobic pockets appeared that may facilitate a polymerization mechanism. Collectively, the predicted features of our Tcp model are consistent with the physical properties of the leech cocoon wall.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
The aquatic leech, Theromyzon tessulatum, secretes a proteinaceous cocoon with extraordinary physical properties (e.g., proteolytic, thermal resiliency).
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie präsentiert ein molekulares Modell von Tcp (Theromyzon-Cocoon-Protein), einem bedeutenden Strukturprotein aus der Kokonwand des aquatischen Blutegels Theromyzon tessulatum, basierend auf abgeleiteter Aminosäuresequenzanalyse. Die Tcp-Sequenz enthält sechs interne Repeats mit jeweils 12 geordneten Cysteinresten; der Cys1→6-Bereich zeigt Homologie zu Antistasin (einem Blutegel-Antikoagulans) und Cys7→12 zu einer EGF-ähnlichen Notch-Domäne, wobei Modellierungen hydrophobe Taschen vermuten lassen, die eine Polymerisation begünstigen könnten. Für die ASH ist dies relevant, da es sich um die Strukturbiologie eines Blutegelproteins mit Homologie zur Antistasin-artigen Antikoagulans-Domäne handelt. Einschränkung: Es handelt sich um eine rechnerische/modellierende Studie eines Kokon-Strukturproteins einer nicht-medizinischen Blutegelart; eine funktionelle antikoagulatorische oder therapeutische Aktivität von Tcp selbst wird nicht nachgewiesen.
Zitation
Structural model of an antistasin/notch-like fusion protein from the cocoon wall of the aquatic leech, Theromyzon tessulatum.
Mason TA et al. · J Mol Model, 2006
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026