Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

From natural to synthetic multisite thrombin inhibitors

Research article published in Biopolymers (1999)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Research reportGenomik & ProteomikSpeichel-PharmakologieLombardi A et al. · Biopolymers, 1999

Abstract

A large number of potent and selective therapeutic agents, useful for the treatment of several diseases, have been isolated from natural sources. For example, the most active thrombin inhibitors are those secreted by the salivary glands of leeches. One peculiar feature of these agents is the lack of any significant inhibitory cross-reaction with other serine proteinases. Hence, the knowledge of the exact mechanism of action of these molecules provides the basis for the development of new and efficient synthetic drugs. For this reason, many studies have been undertaken on the structure-activity relationships of natural thrombin inhibitors, and a large amount of detailed information has been obtained by the crystal structures of these inhibitors when complexed with thrombin. In this paper, we review natural and synthetic multisite thrombin inhibitors, whose structural aspects have been determined in detail. We also report here the approach used by us to develop a new class of synthetic, multisite directed thrombin inhibitors, named hirunorms, designed to mimic the distinctive binding mode of hirudin.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal Article
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAntithrombinsBinding SitesDrug DesignFibrinogenHirudinsHumansLeechesModels, MolecularMolecular Sequence DataProtein Conformation

Zusammenfassung

A large number of potent and selective therapeutic agents, useful for the treatment of several diseases, have been isolated from natural sources.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Arbeit gibt einen Überblick über natürliche und synthetische Multisite-Thrombininhibitoren, deren strukturelle Aspekte detailliert bestimmt wurden, und stellt fest, dass die aktivsten Thrombininhibitoren diejenigen sind, die von den Speicheldrüsen von Blutegeln sezerniert werden. Die Autoren erörtern, wie detaillierte strukturelle Informationen aus Kristallstrukturen dieser natürlichen Inhibitoren im Komplex mit Thrombin die Grundlage für die Entwicklung neuer synthetischer Wirkstoffe liefern, und berichten über ihren eigenen Ansatz zum Design einer neuen Klasse synthetischer, multisite-gerichteter Thrombininhibitoren, sogenannter Hirunorms, die entwickelt wurden, um die charakteristische Bindungsweise von Hirudin nachzuahmen. Dies ist für ASHs Domäne relevant, da das Abstract ausdrücklich die Sekrete der Speicheldrüsen von Blutegeln als Quelle der wirksamsten natürlichen Thrombininhibitoren benennt und Hirudin als Strukturmodell für das Wirkstoffdesign verwendet. Die Einschränkung besteht darin, dass der Schwerpunkt der Arbeit auf molekularem Design und Strukturpharmakologie liegt und nicht auf klinischer Anwendung.

Zitation

From natural to synthetic multisite thrombin inhibitors

Lombardi A et al. · Biopolymers, 1999

Verwandter klinischer Kontext

Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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