A novel thrombin inhibitory peptide discovered from leech using affinity chromatography combined with ultra-high performance liquid chromatography-high resolution mass spectroscopy
Research article published in J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci (2020)
Abstract
Thrombin (THR) inhibitors play an important role in the treatment of thrombotic diseases. This study established a THR-based bio-specific extraction coupled with affinity chromatography and ultra-high performance liquid chromatography-high resolution mass spectroscopy (UPLC-HR-MS) analysis method to screen and identify THR ligands in Leech. After evaluating the reliability of the screening method using positive control drug (hirudin), it was successfully used to screen the potential active constituents in leech. And a comprehensive analysis of the peptides in leech elution was performed by UPLC-HR-MS, a total of 34 peptides were identified. At the same time, anti-THR activity was explored and inferred by searching databases and published literature. As a result, six peptides were discovered to be potential active compounds in leech. Further, the six peptides were synthesized and in vitro enzymatic activity assay was performed. Finally, SYELPDGQVITIGNER was screened as an anti-THR peptide with an IC50 value of 255.75 µM and it was discovered for the first time from Whitmania pigra Whitman and Hirudo nipponica Whitman. The molecular docking study showed that THR inhibitory activity of the polypeptide was mainly attributed to the hydrogen bond interactions, van der Waals forces and electrostatic interactions interaction between polypeptide and THR. These results suggest that the polypeptide is a potential natural THR inhibitor that can be used as anticoagulant.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
Thrombin (THR) inhibitors play an important role in the treatment of thrombotic diseases. This study established a THR-based bio-specific extraction coupled with affinity chromatography and ultra-high performance liquid chromatography-high resolution mass spectroscopy (UPLC-HR-MS) analysis method to screen and...
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie etablierte eine thrombinbasierte biospezifische Extraktionsmethode mittels Affinitätschromatographie und UPLC-HR-MS, um Thrombinliganden in Blutegelmaterial zu screenen und zu identifizieren, und validierte den Ansatz mit Hirudin als Positivkontrolle. Aus 34 identifizierten Peptiden wurden sechs zur Synthese und für einen enzymatischen In-vitro-Assay ausgewählt, wobei ein 16-Aminosäuren-Peptid (SYELPDGQVITIGNER) mit Thrombin-inhibitorischer Aktivität (IC50 von 255,75 µM) gefunden wurde, das erstmals aus Whitmania pigra und Hirudo nipponica entdeckt wurde. Diese Arbeit ist direkt relevant für den ASH-Bereich, da sie ein neuartiges potenzielles antikoagulatorisches Peptid aus Blutegeln identifiziert. Die Einschränkung besteht darin, dass diese Befunde ausschließlich auf einem enzymatischen In-vitro-Assay und Molecular Docking beruhen; es werden keine In-vivo-, klinischen oder an ganzen Organismen gewonnenen Daten zur Hirudotherapie präsentiert, und die therapeutische Relevanz bleibt zu klären.
Zitation
A novel thrombin inhibitory peptide discovered from leech using affinity chromatography combined with ultra-high performance liquid chromatography-high resolution mass spectroscopy.
Huang Q et al. · J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci, 2020
Verwandter klinischer Kontext
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026