Fibrino(geno)lytic properties of purified hementerin, a metalloproteinase from the leech Haementeria depressa
Biochemistry published in Thromb Haemost (1998)
Abstract
The fibrino(geno)lytic protein designated hementerin contained in crude extracts of the salivary complex of Haementeria depressa leeches was purified to apparent homogeneity by gel filtration, ion exchange chromatography and preparative SDS-PAGE. It is a single-chain 80 kDa, PhMeSO2F-resistant, calcium-dependent, metalloproteinase, which specifically degrades fibrin(ogen) through a plasminogen-independent pathway. The amino terminal sequence of 8 residues shows 80% similarity with hementin, another fibrino(geno)lytic protein purified from Haementeria ghilianii leeches. However, their activities differ somewhat in terms of kinetics and with regard to the structure of the fibrin(ogen) fragments they may produce. Cleavage by hementerin of fibrinogen Aalpha, gamma and Bbeta chains, in that order, produces 270 kDa to 67 kDa fragments which differ from those produced by plasmin. Hementerin was also able to degrade cross-linked fibrin although at a lower rate as compared to fibrinogen. In conclusion, hementerin is a plasminogen-independent fibrino(geno)lytic metalloproteinase that degrades fibrinogen faster than fibrin, prevents blood coagulation and destroys fibrin clots in vitro.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
Hementerin (80 kDa, calcium-dependent metalloproteinase from Haementeria depressa) shares 80% N-terminal sequence similarity with hementin but exhibits distinct fibrinogen-cleavage kinetics. Degrades fibrinogen faster than fibrin, plasminogen-independent.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie reinigte und charakterisierte Hementerin, eine fibrino(geno)lytische Metalloproteinase aus dem Speichelkomplex des Blutegels Haementeria depressa, und bestimmte sie als ein 80 kDa einkettiges, calciumabhängiges Enzym, das Fibrin(ogen) über einen Plasminogen-unabhängigen Weg abbaut. Sie ist für den Bereich der ASH relevant als Charakterisierung eines weiteren Antikoagulans-Enzyms aus dem Blutegel-Sekretom, mit 80%iger aminoterminaler Sequenzähnlichkeit zu Hementin aus Haementeria ghilianii, jedoch unterschiedlich in Kinetik und Fragmentprofilen. Das Abstract zeigt, dass Hementerin die Fibrinogen-Ketten Aα, γ und Bβ abbaut (wobei 270–67 kDa-Fragmente entstehen), die Gerinnung verhindert und Fibringerinnsel in vitro zerstört. Allerdings handelt es sich um eine biochemische In-vitro-Reinigungs- und Charakterisierungsstudie ohne In-vivo-, klinische oder therapeutische Daten; ihre Relevanz für die Hirudotherapie beschränkt sich auf die Erweiterung des Wissens über die enzymatische Vielfalt des Blutegel-Sekretoms.
Zitation
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 26, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026