A cysteine-rich serine protease inhibitor (Guamerin II) from the non-blood sucking leech Whitmania edentula
Biochemistry study published in Journal of Enzyme Inhibition (1996)
Abstract
A cysteine-rich serine protease inhibitor (Guamerin II) was isolated from the non-blood sucking leech Whitmania edentula. The new inhibitor was identified as a low molecular weight (6,012 Da) polypeptide with some sequence similarities to antistasin, hirustasin and guamerin. The inhibitor contained 56 amino acid residues with 76.8% sequence similarity to guamerin, 48.2% to hirustasin and 28.6% to the first domain of antistasin. This new inhibitor was the first completely sequenced serine protease inhibitor from a non-blood sucking leech. Analysis of the inhibitor revealed that it was active against neutrophil elastase and chymotrypsin, but had no activity against a variety of other proteases. The P1 reactive site residue was identified as methionine and the residues surrounding the P1 site were hydrophobic amino acids. The primary structure of the inhibitor showed no similarity to well-known elastase inhibitors from leeches such as eglin.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
Isolation, sequencing and characterization of Guamerin II, a cysteine-rich serine protease inhibitor from non-blood-sucking leech Whitmania edentula — novel scaffold.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie isolierte und charakterisierte Guamerin II, einen cysteinreichen Serinprotease-Inhibitor von 6.012 Da (56 Aminosäurereste), aus dem nicht blutsaugenden Blutegel Whitmania edentula – den ersten vollständig sequenzierten Serinprotease-Inhibitor aus einem nicht blutsaugenden Blutegel. Guamerin II wies 76,8 % Sequenzähnlichkeit zu Guamerin, 48,2 % zu Hirustasin und 28,6 % zur ersten Domäne von Antistasin auf; es war gegen Neutrophilen-Elastase und Chymotrypsin aktiv, jedoch nicht gegen andere getestete Proteasen, mit einer reaktiven P1-Stelle aus Methionin. Dies ist für das Fachgebiet der ASH relevant, da es das Wissen über das Sekretom des Blutegels und über bioaktive Protease-Inhibitoren erweitert, selbst bei einer nicht hämatophagen Spezies. Einschränkung: Die Studie ist rein biochemisch und enthält keine klinischen oder In-vivo-Therapiedaten, und Guamerin II zeigt keine nachgewiesene antikoagulatorische oder Hirudin-ähnliche Aktivität.
Zitation
A cysteine-rich serine protease inhibitor (Guamerin II) from the non-blood sucking leech Whitmania edentula.
Kim DR et al. · Journal of enzyme inhibition, 1996
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026