Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Antibakterielle Nicht-Glykosidase-Aktivität des Destabilase-Lysozyms von Wirbellosen und seiner helikalen amphipathischen Peptide

Antibacterial non-glycosidase activity of invertebrate destabilase-lysozyme and of its helical amphipathic peptides

In-vitro-Studie in der Zeitschrift Chemotherapy (2006)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: Präklinisch (tierexperimentell)Antimikrobielle ResistenzSpeichel-PharmakologieZavalova LL et al. · Chemotherapy, 2006

Abstract

BACKGROUND: Since bactericidal properties of some lysozymes are independent of their glycosidase activity, we have investigated this phenomenon for destabilase-lysozyme (DL) from medicinal leech (Hirudo medicinalis). METHODS: Glycosidase activity was determined on Micrococcus luteus, non-enzymatic antibacterial activity of heat-treated DL and of synthetic peptides alpha1, alpha2 and alpha3 (fragments of its primary structure) on M. luteus, Escherichia coli, Bacillus brevis and Streptomyces chrysomallus. RESULTS: Glycosidase activity disappeared after the heating of native DL at 100 degrees C for 40 min. Antibacterial activity of heat-treated DL for M. luteus MDMSU128 and MDMSU140 expressed as minimal inhibitory concentration was 9.8.10(-8) and 12.10(-8) M, respectively, and to E. coli MDMSU52 11.10(-8) M. Antibacterial activity of synthetic peptide alpha1 for M. luteus MDMSU128 and for E. coli MDMSU52 was 8.3.10(-5) and 4.9.10(-5) M, respectively. CONCLUSION: DL is the first invertebrate lysozyme with combined enzymatic and non-enzymatic antibacterial action.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexierte MeSH-BegriffeAnimalsAnti-Infective AgentsBacteriaEndopeptidasesGlycoside HydrolasesHirudo medicinalisMicrobial Sensitivity TestsPeptide Fragments

Zusammenfassung

Geprüft wurde, ob Destabilase-Lysozym (DL) aus Hirudo medicinalis ohne Glykosidase-Aktivität antibakteriell wirkt. Nach 40 min bei 100 °C verschwand die Glykosidase-Aktivität; hitzebehandeltes DL zeigte MHK von 9,8 × 10⁻⁸ M (M. luteus MDMSU128), 12 × 10⁻⁸ M (MDMSU140) und 11 × 10⁻⁸ M (E. coli MDMSU52). Peptid α1 zeigte antibakterielle Aktivität von 8,3 × 10⁻⁵ M (M. luteus MDMSU128) und 4,9 × 10⁻⁵ M (E. coli MDMSU52). DL ist laut Autoren das erste Invertebraten-Lysozym mit enzymatischer und nicht-enzymatischer antibakterieller Wirkung.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie untersuchte die antibakteriellen Eigenschaften von Destabilase-Lysozym (DL) aus dem medizinischen Blutegel (Hirudo medicinalis) und insbesondere seine nicht-enzymatische, nicht-glykosidische antibakterielle Wirkung. Sie ist hochrelevant für das Blutegel-Sekretom und zeigt, dass hitzebehandeltes DL sowie aus seiner Struktur abgeleitete synthetische Peptide eine starke antibakterielle Aktivität gegen Krankheitserreger wie Micrococcus luteus und Escherichia coli behalten. Dies belegt, dass aus Blutegeln stammende Moleküle einen dualen enzymatischen und nicht-enzymatischen Abwehrmechanismus besitzen. Allerdings beschränkt sich der Umfang auf eine in-vitro-Empfindlichkeitstestung isolierter oder synthetischer Blutegelpeptide gegenüber Mikroorganismen und liefert keine Daten zur Wirksamkeit dieser Verbindungen in lebenden Tiermodellen oder in der klinischen Hirudotherapie.

Verwandte Verbindungen im ASH-Register

Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Zavalova LL, Yudina TG, Artamonova II, Baskova IP. Antibacterial non-glycosidase activity of invertebrate destabilase-lysozyme and of its helical amphipathic peptides. Chemotherapy. 2006;52(3):158-160. doi:10.1159/000092904. PMID: 16636539

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 27. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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