Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Wirkungen zyklischer Nukleotide und von Kalzium/Kalmodulin auf die Proteinphosphorylierung im ZNS von Hirudo medicinalis

Effects of cyclic nucleotides and calcium/calmodulin on protein phosphorylation in the CNS of Hirudo medicinalis

In-vitro-Studie in der Zeitschrift J Neurochem (1989)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: Präklinisch (tierexperimentell)Genomik & ProteomikGarcia-Gil M et al. · Journal of neurochemistry, 1989

Abstract

Protein phosphorylation plays an important role in the regulation of neural functions. We have studied the phosphorylation of proteins in homogenates of segmental ganglia of the leech Hirudo medicinalis. We describe a number of proteins whose phosphorylation is dependent on calcium/calmodulin or cyclic nucleotides. Most of the proteins whose phosphorylation is increased in the presence of calcium seem to be substrates for cyclic nucleotide-dependent protein kinases. Only two of the phosphoproteins described appear to be specific substrates for calcium/calmodulin protein kinase(s), and at least six phosphoproteins appear to be specific substrates for cyclic nucleotide-dependent kinase(s). The leech nervous system, with large and identifiable neurons, provides a good tool for studies of neural functions, such as learning. The results are discussed in the context of the role of protein phosphorylation on learning processes.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexierte MeSH-Begriffe1-Methyl-3-isobutylxanthineAnimalsCalciumCalmodulinCyclic AMPCyclic GMPElectrophoresis, Polyacrylamide GelLeechesNerve Tissue ProteinsNervous SystemPhosphoproteinsPhosphorylationProtein KinasesSodium Fluoride

Zusammenfassung

Untersucht wurde die Phosphorylierung von Proteinen in Homogenaten segmentaler Ganglien des Blutegels Hirudo medicinalis. Die meisten Proteine, deren Phosphorylierung in Gegenwart von Kalzium zunimmt, scheinen Substrate zyklisch-nukleotidabhängiger Kinasen zu sein; nur zwei Phosphoproteine scheinen spezifische Substrate Kalzium/Kalmodulin-abhängiger Kinasen zu sein, mindestens sechs spezifische Substrate zyklisch-nukleotidabhängiger Kinasen. Das Blutegel-Nervensystem mit seinen großen, identifizierbaren Neuronen bietet nach Ansicht der Autoren ein gutes Werkzeug für Studien neuronaler Funktionen wie Lernen; die Ergebnisse werden hinsichtlich der Rolle der Proteinphosphorylierung bei Lernvorgängen diskutiert.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie charakterisierte die Proteinphosphorylierung in Homogenaten segmentaler Ganglien von Hirudo medicinalis und identifizierte Substrate, die durch Calcium/Calmodulin und zyklische Nukleotide reguliert werden. Die meisten calciumabhängigen Phosphoproteine schienen ebenfalls Substrate zyklischnukleotidabhängiger Kinasen zu sein, während nur zwei spezifisch für Calcium/Calmodulin-Kinase(n) und mindestens sechs spezifisch für zyklischnukleotidabhängige Kinase(n) waren. Die Autoren weisen darauf hin, dass das Blutegelnervensystem mit seinen großen und identifizierbaren Neuronen ein nützliches Werkzeug zur Untersuchung neuraler Funktionen wie Lernen darstellt und diskutieren die Ergebnisse in diesem Kontext. Es handelt sich um grundlegende neurochemische Forschung am Blutegelnervensystem ohne angegebenen Bezug zur Hirudotherapie oder zum Blutegelsekretom; ihre einzige Verbindung zur Blutegeltherapie ist grundlegendes Wissen zur Biochemie von Hirudo medicinalis.

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Garcia-Gil M, Berton F, Tongiorgi E, Brunelli M. Effects of cyclic nucleotides and calcium/calmodulin on protein phosphorylation in the CNS of Hirudo medicinalis. J Neurochem. 1989;52(3):699-704. doi:10.1111/j.1471-4159.1989.tb02511.x. PMID: 2465376

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 26. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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