The amino acid sequence of antistasin. A potent inhibitor of factor Xa reveals a repeated internal structure
Research article published in Journal of biological chemistry (1988)
Abstract
Antistasin is a 15-kDa protein from the salivary glands of the Mexican leech, Haementeria officinalis, which manifests anticoagulant activity by inhibiting factor Xa. Previous work demonstrating the presence of this activity in salivary gland extracts and its partial purification has been reported (Tuszynski, G. P., Gasic, T. B, and Gasic, G.J. (1987) J. Biol. Chem. 262, 9718-9723). The present study includes further purification to homogeneity of antistasin and its subsequent fragmentation and complete amino acid sequence determination. The protein, which possesses 119 amino acid residues, is blocked at its amino terminus by the presence of a pyroglutamic acid residue and has an unusually high cysteine content, with 20 cysteine residues. The primary structure of antistasin shows no homology to hirudin, a 65-residue anticoagulant protein from the medicinal leech, Hirudo medicinalis. Of great interest is the finding of significant internal homology within antistasin where a 2-fold internal repeated structure is observed. At least four isoforms of antistasin have been identified in leech salivary gland extracts by high performance liquid chromatography analysis, and partial amino acid sequence analysis of these isoforms indicates they differ by 1 or 2 amino acid residues.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
The amino acid sequence of antistasin. A potent inhibitor of factor Xa reveals a repeated internal structure.
Почему это важно для гирудотерапии
Данное исследование сообщает о дальнейшей очистке и полном определении аминокислотной последовательности антистазина — ингибитора фактора Xa массой 15 кДа из слюнных желёз мексиканской пиявки Haementeria officinalis. Антистазин состоит из 119 остатков, имеет блокированный аминотерминальный пироглутамат, высокое содержание цистеина (20 остатков), двукратную внутреннюю повторяющуюся структуру, не проявляет гомологии с гирудином (65-остаточным антикоагулянтом из Hirudo medicinalis) и представлен как минимум четырьмя изоформами, различающимися по 1–2 остаткам. Для области интересов ASH это напрямую релевантно как фундаментальная молекулярная характеристика антикоагулянта из слюнных желёз пиявки. ОГОВОРКА: данная работа носит структурно-биохимический характер и не содержит данных in vivo или клинических данных; она касается специфического белка Haementeria, отличного от гирудина, поэтому её релевантность для гирудотерапии с использованием медицинских пиявок является косвенной.
Цитирование
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.