Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus
Comparative study published in Haemostasis (1999)
Abstract
From the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus, a protein with anticoagulant activity was isolated and biochemically characterized. The isolated protein, named dipetalogastin, possesses an average molecular mass of 11.8 kD. Its N-terminal sequence shows homology to rhodniin, a thrombin inhibitor isolated from the bug Rhodnius prolixus. The in vitro anticoagulant activity of dipetalogastin occurs via the inhibition of thrombin. The anticoagulant and thrombin inhibitory potency of dipetalogastin is comparable to that of recombinant hirudin. Its specific thrombin inhibitory activity is 9,300 antithrombin units/mg protein. Dipetalogastin forms only 1:1 molar complexes with thrombin. It is a tight-binding inhibitor of thrombin possessing a dissociation constant of 125 fM. It does not inhibit factor Xa or alpha-chymotrypsin and only weakly inhibits trypsin.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
Dipetalogastin, a thrombin inhibitor from Dipetalogaster maximus, is a tight-binding inhibitor with dissociation constant of 125 fM and specific thrombin inhibitory activity comparable to recombinant hirudin.
Почему это важно для гирудотерапии
В данном исследовании описывается выделение и биохимическая характеристика дипеталогастина — ингибитора тромбина с молекулярной массой 11,8 кДа из кровососущего клопа Dipetalogaster maximus. Дипеталогастин образует комплекс с тромбином в соотношении 1:1, имеет константу диссоциации 125 фМ и обладает удельной ингибирующей активностью в отношении тромбина 9300 антитромбиновых единиц/мг, что авторы описывают как сопоставимое с рекомбинантным гирудином. Его N-концевая последовательность демонстрирует гомологию с родниином (rhodniin), еще одним ингибитором тромбина насекомого происхождения. Отношение к сфере ASH является косвенным: хотя дипеталогастин биохимически аналогичен выделенному из пиявок гирудину как мощный, прочносвязывающий ингибитор тромбина из кровососущего беспозвоночного, он происходит от клопа (насекомого подотряда Heteroptera), а не от пиявки. Никаких пиявок или выделенных из них молекул не изучалось; сравнение с гирудином служит исключительно эталоном для оценки потентности ингибитора.
Цитирование
Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus.
Lange U et al. · Haemostasis, 1999
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.