A new factor Xa inhibitor (lefaxin) from the Haementeria depressa leech

Biochemistry study published in Thrombosis and Haemostasis (1999)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board

Artículo de investigación — revisión de evidenciaReferencia del artículo

Evidence: Observational studyGenómica y proteómicaFarmacología salivalFaria F et al. · Thrombosis and haemostasis, 1999

Abstract

The salivary complex of the leech Haementeria depressa produces potent anticoagulant components. Among them, a protein named lefaxin inhibits factor Xa (FXa). Lefaxin was purified to homogeneity from dissected salivary complexes by gel filtration in Sephadex G-150 followed by two ion exchange chromatography steps in Mono-Q. Inhibition of FXa by lefaxin was demonstrated by the inhibition of its amidolytic activity, measured with chromogenic substrate S-2765 (apparent K(I) of 4 nM), and of its ability to inhibit thrombin generation in the prothrombinase complex (EC50 of 40 nM). Lefaxin has a molecular weight of 30 kDa and an isoelectric point of 5.7. It is made of a polypeptide chain whose N-terminal sequence shows no similarity with that of other FXa inhibitors (antistasin and ghilianten) isolated from leech saliva. On the other hand, the N-terminal sequence of lefaxin presents significant sequence similarity with nitric oxide carrier proteins myohemerythrin from the annelid Nereis diversicolor and prolixin S from the triatoma Rhodnius prolixus. Interestingly, prolixin S also proved to be an anticoagulant protein acting on FXa.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeComparative StudyJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't

Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAnticoagulantsBlood CoagulationChromatography, GelChromatography, Ion ExchangeChromogenic CompoundsFactor Xa InhibitorsHelminth ProteinsHemeproteinsHemerythrinHumans

Resumen

Isolates lefaxin, a 30-kDa Factor Xa inhibitor from Haementeria depressa — characterizes inhibition kinetics and anticoagulant activity.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio purificó lefaxina, un inhibidor del factor Xa, del complejo salival de la sanguijuela Haementeria depressa, demostrando la inhibición de la actividad amidolítica del FXa (Ki aparente ~4 nM) y de la generación de trombina en el complejo protrombinasa (EC50 ~40 nM). La lefaxina es una proteína de 30 kDa (pI 5,7) cuya secuencia N-terminal no muestra similitud con otros inhibidores del FXa de sanguijuela, antistasina y ghiliantén, pero sí comparte similitud con la miohemeritrina del anélido Nereis diversicolor y la prolixina S del triatoma Rhodnius prolixus, que es a su vez un anticoagulante dirigido contra FXa. Esto es relevante para ASH porque amplía la diversidad conocida de inhibidores del FXa secretados por la sanguijuela. Sin embargo, el estudio se limita a la purificación y caracterización bioquímica in vitro; no se informan datos in vivo ni clínicos.

Citación

A new factor Xa inhibitor (lefaxin) from the Haementeria depressa leech.

Faria F et al. · Thrombosis and haemostasis, 1999

DOI PubMed

Contexto clínico relacionado

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Species Identification Taxonomy Salivary Gland Secretion Anti-Inflammatory Mechanisms Salivary Complex Anticoagulation Compounds Hemostasis Direct Thrombin Inhibitors Otolaryngology Factor Xa Inhibitors

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