Sociedad Americana de Hirudoterapia

Caracterización bioquímica de un inhibidor de la trombina de la chinche hematófaga Dipetalogaster maximus

Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus

Estudio in vitro de caracterización bioquímica en la revista Haemostasis (1999)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de la evidenciaReferencia del artículo
Evidencia: Preclínico (animal)Farmacología salivalDesarrollo de fármacosLange U et al. · Haemostasis, 1999

Resumen

From the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus, a protein with anticoagulant activity was isolated and biochemically characterized. The isolated protein, named dipetalogastin, possesses an average molecular mass of 11.8 kD. Its N-terminal sequence shows homology to rhodniin, a thrombin inhibitor isolated from the bug Rhodnius prolixus. The in vitro anticoagulant activity of dipetalogastin occurs via the inhibition of thrombin. The anticoagulant and thrombin inhibitory potency of dipetalogastin is comparable to that of recombinant hirudin. Its specific thrombin inhibitory activity is 9,300 antithrombin units/mg protein. Dipetalogastin forms only 1:1 molar complexes with thrombin. It is a tight-binding inhibitor of thrombin possessing a dissociation constant of 125 fM. It does not inhibit factor Xa or alpha-chymotrypsin and only weakly inhibits trypsin.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Tipo de publicaciónComparative StudyJournal Article
Términos MeSH indexadosAmino Acid SequenceAnimalsAnticoagulantsBlood Coagulation TestsChromatography, AffinityChromatography, GelChromatography, High Pressure LiquidEndopeptidasesEnzyme InhibitorsFactor XFibrinogenHirudinsInsect ProteinsMaleMolecular Sequence DataMolecular WeightPartial Thromboplastin TimeProtein BindingStomachThrombinThrombin TimeTriatominaeTrypsinTrypsin Inhibitors

Síntesis

Se aisló de la chinche hematófaga Dipetalogaster maximus una proteína anticoagulante, la dipetalogastina (masa molecular media de 11,8 kD; secuencia N-terminal homóloga a la rodniina, inhibidor de trombina de Rhodnius prolixus). Inhibe la trombina in vitro con potencia comparable a la hirudina recombinante y actividad específica de 9300 unidades antitrombina/mg de proteína. Forma únicamente complejos 1:1 con la trombina, con constante de disociación de 125 fM; no inhibe el factor Xa ni la alfa-quimotripsina, y la tripsina solo débilmente.

Contexto

Este estudio describe el aislamiento y la caracterización bioquímica de la dipetalogastina, un inhibidor de trombina de 11,8 kDa del insecto hematófago Dipetalogaster maximus. La dipetalogastina forma un complejo 1:1 con la trombina, exhibe una constante de disociación de 125 fM y posee una actividad inhibitoria específica de trombina de 9.300 unidades antitrombina/mg, que los autores describen como comparable a la de la hirudina recombinante. Su secuencia N-terminal muestra homología con la rodniina, otro inhibidor de trombina derivado de insectos. La dipetalogastina es bioquímicamente análoga a la hirudina derivada de sanguijuela como potente inhibidor de trombina de unión estrecha procedente de un invertebrado hematófago, pero se origina en un insecto heteróptero, no en una sanguijuela. No se estudiaron sanguijuelas ni moléculas derivadas de sanguijuelas; la comparación con la hirudina sirve únicamente como referencia para la potencia inhibitoria.

Compuestos relacionados del registro de la ASH

Moléculas de la sanguijuela y fármacos derivados de la hirudina relacionados con el tema de este artículo, cada uno con un perfil completo en el registro de compuestos de la ASH:

Citación

Referencia (estilo Vancouver)

Lange U, Keilholz W, Schaub GA, Landmann H, Markwardt F, Nowak G. Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus. Haemostasis. 1999;29(4):204-211. doi:10.1159/000022503. PMID: 10702701

Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.

Contexto clínico relacionado

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Añadido a la biblioteca ASH: 27 de mayo de 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026

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