Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus
Comparative study published in Haemostasis (1999)
Abstract
From the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus, a protein with anticoagulant activity was isolated and biochemically characterized. The isolated protein, named dipetalogastin, possesses an average molecular mass of 11.8 kD. Its N-terminal sequence shows homology to rhodniin, a thrombin inhibitor isolated from the bug Rhodnius prolixus. The in vitro anticoagulant activity of dipetalogastin occurs via the inhibition of thrombin. The anticoagulant and thrombin inhibitory potency of dipetalogastin is comparable to that of recombinant hirudin. Its specific thrombin inhibitory activity is 9,300 antithrombin units/mg protein. Dipetalogastin forms only 1:1 molar complexes with thrombin. It is a tight-binding inhibitor of thrombin possessing a dissociation constant of 125 fM. It does not inhibit factor Xa or alpha-chymotrypsin and only weakly inhibits trypsin.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Resumen
Dipetalogastin, a thrombin inhibitor from Dipetalogaster maximus, is a tight-binding inhibitor with dissociation constant of 125 fM and specific thrombin inhibitory activity comparable to recombinant hirudin.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio describe el aislamiento y la caracterización bioquímica de la dipetalogastina, un inhibidor de trombina de 11,8 kDa del insecto hematófago Dipetalogaster maximus. La dipetalogastina forma un complejo 1:1 con la trombina, exhibe una constante de disociación de 125 fM y posee una actividad inhibitoria específica de trombina de 9.300 unidades antitrombina/mg, que los autores describen como comparable a la de la hirudina recombinante. Su secuencia N-terminal muestra homología con la rodniina, otro inhibidor de trombina derivado de insectos. La relevancia para el dominio de la ASH es indirecta: aunque la dipetalogastina es bioquímicamente análoga a la hirudina derivada de sanguijuela como potente inhibidor de trombina de unión estrecha procedente de un invertebrado hematófago, se origina en un insecto heteróptero, no en una sanguijuela. No se estudiaron sanguijuelas ni moléculas derivadas de sanguijuelas; la comparación con la hirudina sirve únicamente como referencia para la potencia inhibitoria.
Citación
Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus.
Lange U et al. · Haemostasis, 1999
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Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026