Sociedad Americana de Hirudoterapia

Amino acid sequence of piguamerin, an antistasin-type protease inhibitor from the blood sucking leech Hirudo nipponia

Research article published in Eur J Biochem (1998)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de evidenciaReferencia del artículo
Evidence: Preclinical (animal)Genómica y proteómicaFarmacología salivalKim DR et al. · Eur J Biochem, 1998

Abstract

A serine-protease inhibitor of plasma kallikrein was screened and purified from a native Korean leech species, Hirudo nipponia. The peptide, named piguamerin, potently inhibited plasma and tissue kallikreins, and trypsin. Sequence analyses by automated Edman degradation revealed 48 amino acid residues and a molecular mass for the peptide of 5090 Da. Piguamerin is similar to antistasin-type inhibitors with the same spacing of ten cysteine residues, but shows differences from hirustasin, antistasin and ghilanten at the residues surrounding Arg27, which is a common P1 reactive residue for these inhibitors. The purified inhibitor modulated plasma clotting in tests of activated partial thromboplastin time at nanomolar concentrations. The serine-protease inhibitor of this leech may be involved in leech hematophagia.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAnticoagulantsChromatography, High Pressure LiquidInvertebrate HormonesLeechesMolecular Sequence DataMolecular WeightSequence Homology, Amino AcidSerine Proteinase InhibitorsSpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization

Resumen

A serine-protease inhibitor of plasma kallikrein was screened and purified from a native Korean leech species, Hirudo nipponia.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio aisló y caracterizó la piguamerina, un inhibidor de serina proteasa de 48 residuos de la sanguijuela coreana Hirudo nipponia que inhibió potentemente las calicreínas plasmáticas y tisulares, así como la tripsina. La piguamerina comparte el espaciado de tipo antistasina con diez cisteínas, pero difiere de los inhibidores relacionados en torno al residuo reactivo P1 Arg27, y el péptido purificado moduló la coagulación plasmática en pruebas de tiempo de tromboplastina parcial activada a concentraciones nanomolares. Para el dominio de ASH, este trabajo contribuye a caracterizar péptidos bioactivos dentro del secretoma de la sanguijuela, y los autores sugieren que tales inhibidores podrían estar involucrados en la hematofagia de la sanguijuela. Los hallazgos son de naturaleza bioquímica y no abordan la eficacia terapéutica ni la aplicación in vivo en humanos.

Citación

Amino acid sequence of piguamerin, an antistasin-type protease inhibitor from the blood sucking leech Hirudo nipponia.

Kim DR et al. · Eur J Biochem, 1998

DOI

Contexto clínico relacionado

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Species IdentificationTaxonomySalivary Gland SecretionAnti-Inflammatory MechanismsSalivary ComplexAnticoagulation CompoundsHemostasisDirect Thrombin InhibitorsProteinase Inhibitors

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