Secuencia de aminoácidos de la piguamerina, un inhibidor de proteasas de tipo antistasina de la sanguijuela hematófaga Hirudo nipponia

A serine-protease inhibitor of plasma kallikrein was screened and purified from a native Korean leech species, Hirudo nipponia. The peptide, named piguamerin, potently inhibited plasma and tissue kallikreins, and trypsin. Sequence analyses by automated Edman degradation revealed 48 amino acid residues and a molecular mass for the peptide of 5090 Da. Piguamerin is similar to antistasin-type inhibitors with the same spacing of ten cysteine residues, but shows differences from hirustasin, antistasin and ghilanten at the residues surrounding Arg27, which is a common P1 reactive residue for these inhibitors. The purified inhibitor modulated plasma clotting in tests of activated partial thromboplastin time at nanomolar concentrations. The serine-protease inhibitor of this leech may be involved in leech hematophagia.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

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La piguamerina, inhibidor de las calicreínas plasmática y tisular y de la tripsina, se purificó de la sanguijuela Hirudo nipponia. Consta de 48 aminoácidos y una masa de 5090 Da. Recuerda a los inhibidores de tipo antistasina en el espaciado de sus diez cisteínas, pero difiere de la hirustasina, la antistasina y ghilanten en torno a Arg27, la posición P1 común. En pruebas de TTPa moduló la coagulación plasmática en concentraciones nanomolares y podría participar en la hematofagia.

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