Identification and characterization of hirudin-HN, a new thrombin inhibitor, from the salivary glands of Hirudo nipponia
Molecular identification and recombinant expression study published in PeerJ (2019)
Resumen
Transcriptome sequencing data (6.5 Gb) of the salivary glands of the haematophagous leech Hirudo nipponia was obtained by using the BGIseq-500 platform. After identification and analysis, one transcript (Unigene5370) was annotated to hirudin HV3 from Hirudo medicinalis with an e-value of 1e-29 and was named hirudin-HN. This transcript was a new thrombin inhibitor gene belonging to the proteinase inhibitor I14 (hirudin) family. Hirudin-HN, with a 270-bp cDNA, encodes an 89-aa protein containing a 20-aa signal peptide. The mature hirudin-HN protein contains the typical structural characteristics of hirudin, e.g., three conserved disulfide bonds and the PKP and DFxxIP motifs. Proteins (Hir and M-Hir) were obtained via prokaryotic expression, and the mature hirudin-HN protein was shown to have anticoagulant activity and thrombin affinity by using the chromogenic substrate S2238 and surface plasmon resonance (SPR) interaction analysis, respectively. The N-terminal structure of the mature hirudin-HN protein was shown to be important for anticoagulant activity by comparing the activity and thrombin affinity of Hir and M-Hir. The abundances of Hirudin-HN mRNA and protein were higher in the salivary glands of starving animals than in those of feeding or fed leeches. These results provided a foundation for further study on the structure-function relationship of hirudin-HN with thrombin.
Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.
El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.
Síntesis
Transcriptomic profiling of Hirudo nipponia salivary glands identified hirudin-HN, a 270-bp cDNA encoding an 89-aa thrombin inhibitor with conserved disulfide bonds; recombinant protein showed anticoagulant activity and thrombin binding by S2238 and SPR assays.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Utilizando la secuenciación del transcriptoma de las glándulas salivales de la sanguijuela hematófaga Hirudo nipponia, este estudio identificó y caracterizó el hirudin-HN, un nuevo gen inhibidor de la trombina en la familia de las hirudin (inhibidor de proteinasa I14) homólogo al hirudin HV3 de Hirudo medicinalis; la proteína expresada recombinantemente mostró actividad anticoagulante y afinidad por la trombina (ensayo cromogénico S2238 y resonancia de plasmón superficial), el extremo N-terminal resultó importante para la actividad, y el transcrito/proteína fueron más abundantes en sanguijuelas en ayunas que en las alimentadas. Esto enriquece directamente el catálogo del secretoma de las sanguijuelas medicinales, demostrando que los inhibidores de la trombina de tipo hirudin se extienden a través de las especies de Hirudo y proporcionando detalles de estructura-función relevantes para el descubrimiento de fármacos anticoagulantes. La advertencia honesta es que se trata de un trabajo molecular preclínico e in-vitro que caracteriza un único péptido salival; no demuestra uso terapéutico, dosificación ni efecto clínico.
Compuestos relacionados del registro de la ASH
Moléculas de la sanguijuela y fármacos derivados de la hirudina relacionados con el tema de este artículo, cada uno con un perfil completo en el registro de compuestos de la ASH:
Citación
Identification and characterization of hirudin-HN, a new thrombin inhibitor, from the salivary glands of Hirudo nipponia.
Cheng B et al. · PeerJ, 2019
Contexto clínico relacionado
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Añadido a la biblioteca ASH: 27 de mayo de 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026