Fibrino(geno)lytic properties of purified hementerin, a metalloproteinase from the leech Haementeria depressa
Biochemistry published in Thromb Haemost (1998)
Abstract
The fibrino(geno)lytic protein designated hementerin contained in crude extracts of the salivary complex of Haementeria depressa leeches was purified to apparent homogeneity by gel filtration, ion exchange chromatography and preparative SDS-PAGE. It is a single-chain 80 kDa, PhMeSO2F-resistant, calcium-dependent, metalloproteinase, which specifically degrades fibrin(ogen) through a plasminogen-independent pathway. The amino terminal sequence of 8 residues shows 80% similarity with hementin, another fibrino(geno)lytic protein purified from Haementeria ghilianii leeches. However, their activities differ somewhat in terms of kinetics and with regard to the structure of the fibrin(ogen) fragments they may produce. Cleavage by hementerin of fibrinogen Aalpha, gamma and Bbeta chains, in that order, produces 270 kDa to 67 kDa fragments which differ from those produced by plasmin. Hementerin was also able to degrade cross-linked fibrin although at a lower rate as compared to fibrinogen. In conclusion, hementerin is a plasminogen-independent fibrino(geno)lytic metalloproteinase that degrades fibrinogen faster than fibrin, prevents blood coagulation and destroys fibrin clots in vitro.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Resumen
Hementerin (80 kDa, calcium-dependent metalloproteinase from Haementeria depressa) shares 80% N-terminal sequence similarity with hementin but exhibits distinct fibrinogen-cleavage kinetics. Degrades fibrinogen faster than fibrin, plasminogen-independent.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio purificó y caracterizó la hementerina, una metaloproteinasa fibrino(geno)lítica del complejo salival de la sanguijuela Haementeria depressa, determinando que se trata de una enzima de cadena única de 80 kDa, dependiente de calcio, que degrada fibrin(ógeno) mediante una vía independiente del plasminógeno. Es relevante para el dominio de la ASH como caracterización de otra enzima anticoagulante del secretoma de la sanguijuela, mostrando una similitud de secuencia amino-terminal del 80 % con la hementina de Haementeria ghilianii, aunque difiere en la cinética y los perfiles de fragmentación. El resumen demuestra que la hementerina degrada las cadenas Aalfa, gamma y Bbeta del fibrinógeno (produciendo fragmentos de 270–67 kDa), previene la coagulación y destruye coágulos de fibrina in vitro. Sin embargo, se trata de un estudio bioquímico in vitro de purificación y caracterización, sin datos clínicos, in vivo ni terapéuticos; su relevancia para la hirudoterapia se limita a ampliar el conocimiento de la diversidad enzimática del secretoma de la sanguijuela.
Citación
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Añadido a la biblioteca ASH: May 26, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026