Hementin
Enzima fibrinogenolítica directa que escinde la cadena alfa del fibrinógeno en sitios únicos — independiente de la plasmina.
Cuadro de evidencia mecanicista
Preclínico / mecanicista- Tipo de página
- Perfil del compuesto
- Tipo de evidencia
- Caracterización preclínica / bioquímica
- Nivel de evidencia
- In vitro
- Medicamento vs. sanguijuela
- Compuesto natural purificado
- Dominios de seguridad
- Hemorragia
Límite de traslación clínica
La actividad fibrinogenolítica in vitro de Hementin no establece eficacia clínica como trombolítico. No existe ningún derivado aprobado por la FDA. El mecanismo es únicamente preclínico/bioquímico.
Perfil molecular
- Categoría
- Fibrinolítico
- Nivel de evidencia
- Preclínico
- Peso molecular
- 80,000 Da
- Especie de origen
- Haementeria ghilianii (giant Amazon leech)
- Descubierto
- 1984 · Malinconico, Budzynski et al.
Dianas biológicas
- → fibrinogen Aα and Bβ chains
Citas clave
- Malinconico SM et al. (1984), Thromb Res · PMID 6387015
Recursos externos
Compuestos relacionados: Fibrinolítico
Destabilase
Lisozima con actividad isopeptidasa que disuelve coágulos de fibrina estabilizados — incluidos los trombos envejecidos resistentes al tPA.
Hementerin
Enzima fibrinogenolítica directa — degrada fibrinógeno independientemente de la plasmina.
Actividad isopeptidasa de la desestabilasa
Dominio isopeptidasa de la desestabilasa que escinde fibrina reticulada — distinto del dominio lisozima.
Desestabilasa-2
Segunda isoforma de la desestabilasa — actividad de lisozima/isopeptidasa dirigida a la fibrina reticulada.