Destabilase Isopeptidase Activity
Dominio isopeptidasa de la desestabilasa que escinde fibrina reticulada — distinto del dominio lisozima.
Cuadro de evidencia mecanicista
Preclínico / mecanicista- Tipo de página
- Perfil del compuesto
- Tipo de evidencia
- Caracterización preclínica / bioquímica
- Nivel de evidencia
- In vitro
- Medicamento vs. sanguijuela
- Compuesto natural purificado
- Dominios de seguridad
- Hemorragia
Límite de traslación clínica
La actividad isopeptidasa de la destabilasa contra la fibrina reticulada está documentada in vitro y en estudios limitados en animales; esto NO establece eficacia clínica como trombolítico. No existe ningún derivado aprobado por la FDA.
Perfil molecular
- Categoría
- Fibrinolítico
- Nivel de evidencia
- Preclínico
- Peso molecular
- 12,500 Da
- Especie de origen
- Hirudo medicinalis
- Estructuras PDB
- 6OJ9
Dianas biológicas
- → ε-(γ-Glu)-Lys isopeptide bonds in cross-linked fibrin
Citas clave
- Kurdyumov AS et al. (2015), BMC Biochem · PMID 26589324
- Manuvera VA et al. (2015), Protein Expr Purif · PMID 26277552
Recursos externos
Compuestos relacionados: Fibrinolítico
Destabilase
Lisozima con actividad isopeptidasa que disuelve coágulos de fibrina estabilizados — incluidos los trombos envejecidos resistentes al tPA.
Hementerin
Enzima fibrinogenolítica directa — degrada fibrinógeno independientemente de la plasmina.
Hementin
Enzima fibrinogenolítica directa que escinde la cadena alfa del fibrinógeno en sitios únicos — independiente de la plasmina.
Desestabilasa-2
Segunda isoforma de la desestabilasa — actividad de lisozima/isopeptidasa dirigida a la fibrina reticulada.