Destabilase
Lisozima con actividad isopeptidasa que disuelve coágulos de fibrina estabilizados — incluidos los trombos envejecidos resistentes al tPA.
Cuadro de evidencia mecanicista
Preclínico / mecanicista- Tipo de página
- Perfil del compuesto
- Tipo de evidencia
- Caracterización preclínica / bioquímica
- Nivel de evidencia
- In vitro
- Medicamento vs. sanguijuela
- Compuesto natural purificado
- Dominios de seguridad
- Hemorragia
Límite de traslación clínica
La actividad fibrinolítica reportada de la Destabilase in vitro y en estudios limitados en animales NO establece eficacia clínica como agente trombolítico. No existe ningún derivado aprobado por la FDA; la terapia con sanguijuela entera no está aprobada para ninguna indicación tromboembólica.
Perfil molecular
- Categoría
- Fibrinolítico
- Nivel de evidencia
- Preclínico
- Peso molecular
- 12,500 Da
- Especie de origen
- Hirudo medicinalis
- Descubierto
- 1986 · Baskova et al.
- Estructuras PDB
- 6OJ9
Dianas biológicas
- → isopeptide ε-(γ-Glu)-Lys bonds in cross-linked fibrin
Citas clave
- Baskova IP, Nikonov GI (1991), Blood Coagul Fibrinolysis · PMID 1772985
- Kurdyumov AS, Manuvera VA, Baskova IP, Lazarev VN (2015), BMC Biochem · PMID 26589324
Recursos externos
Compuestos relacionados: Fibrinolítico
Hementerin
Enzima fibrinogenolítica directa — degrada fibrinógeno independientemente de la plasmina.
Hementin
Enzima fibrinogenolítica directa que escinde la cadena alfa del fibrinógeno en sitios únicos — independiente de la plasmina.
Actividad isopeptidasa de la desestabilasa
Dominio isopeptidasa de la desestabilasa que escinde fibrina reticulada — distinto del dominio lisozima.
Desestabilasa-2
Segunda isoforma de la desestabilasa — actividad de lisozima/isopeptidasa dirigida a la fibrina reticulada.