Amino-acid-sequence determination and biological activity of tessulin, a naturally occurring trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from the leech Theromyzon tessulatum
Biochemistry study published in European Journal of Biochemistry (1998)
Abstract
We purified a new trypsin-chymotrypsin inhibitor, designated tessulin, from the rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum. This 9-kDa peptide was purified to apparent homogeneity by gel-permeation and anion-exchange chromatographies followed by reverse-phase HPLC. The structure of tessulin was determined by reduction, S-beta-pyridylethylation, trypsin digestion, automated Edman degradation and matrix-assisted laser desorption mass spectrometry (m/z 8985 Da). The 81-amino-acid peptide possesses 16 cysteines and exhibits a 16% sequence similarity with antistasin-type inhibitors. Tessulin inhibits trypsin (Ki 1 pM) and chymotrypsin (Ki 150 pM) and exhibits no activity with thrombin, factor Xa, cathepsin G and elastase. This is the first trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from leeches that does not inhibit elastase or cathepsin G, except for cytin and therin. Furthermore, tessulin, in conjunction with other serine-protease inhibitors isolated from Theromyzon (therin, theromin), significantly diminishes the level of human granulocyte and monocyte activation induced by lipopolysaccharides (10 microg). The combined level of inhibition is higher than that of aprotinin, another serine-protease inhibitor used biomedically. Thus, tessulin may be clinically significant in reducing inflammatory events.
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Zusammenfassung
Purifies and sequences tessulin from rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum — first trypsin-chymotrypsin inhibitor in leeches that does not inhibit elastase. Anti-inflammatory in vitro.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie reinigte und charakterisierte Tessulin, einen 9-kDa- (m/z 8985 Da) Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitor aus dem Rhynchobdellida-Blutegel Theromyzon tessulatum, und bestimmte seine Aminosäuresequenz von 81 Resten (16 Cysteine, 16 % Ähnlichkeit zu Antistasin-Typ-Inhibitoren). Tessulin hemmt Trypsin (Ki 1 pM) und Chymotrypsin (Ki 150 pM), zeigt jedoch keine Aktivität gegen Thrombin, Faktor Xa, Cathepsin G oder Elastase – einzigartig unter Blutegelinhibitoren – und ist somit der erste Blutegel-Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitor, der weder Elastase noch Cathepsin G hemmt (mit Ausnahme von Cytin und Therin). In Kombination mit Therin und Theromin reduzierte Tessulin signifikant die LPS-induzierte Aktivierung humaner Granulozyten und Monozyten und übertraf damit Aprotinin. Dies ist für das Fachgebiet der ASH relevant, da es den Katalog bioaktiver Peptide aus dem Blutegelsekretom mit potenzieller entzündungshemmender Bedeutung erweitert. Caveat: Die Studie ist rein in-vitro-biochemische Arbeit ohne In-vivo- oder klinische Daten, und Tessulin weist keine antikoagulatorische Aktivität auf.
Zitation
Amino-acid-sequence determination and biological activity of tessulin, a naturally occurring trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from the leech Theromyzon tessulatum.
Chopin V et al. · European journal of biochemistry, 1998
Verwandter klinischer Kontext
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026