Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Proteinkartierung des Speichelkomplexes eines hämatophagen Blutegels

Protein mapping of the salivary complex from a hematophagous leech

Proteomik-Studie in der Zeitschrift OMICS: A Journal of Integrative Biology (2005)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: Präklinisch (tierexperimentell)Genomik & ProteomikSpeichel-PharmakologieRicci-Silva ME et al. · OMICS, 2005

Abstract

The salivary complex of leeches contains many components able to modulate physiological mechanisms, such as coagulation and fibrinolysis, and it is composed by the salivary glands and proboscis, encompassing two different proteomes. The bidimensional electrophoretic pattern of the salivary complex from the Haementeria depressa leech revealed a total of 352 spots, 103 in common with the muscular tissue and 249 exclusive from the salivary complex as detected by silver staining; these spots showed isoelectric points from 3.5 to 9.5 and covered an apparent molecular weight range from 10 to 105 kDa. The following isoforms of proteins were identified by mass spectrometry analysis: antiplatelet protein, myohemerythrin and carbonic anhydrase. Since the leeches were not fed for about 2-3 months to stimulate the secretion of proteins that facilitates the blood metabolism, these most abundant proteins in the salivary complex excised from leeches, are expected to play a role during feeding and might have some anti-hemostatic properties. Furthermore, by zymography, a gelatinolytic and a fibrinolytic protein were identified.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexierte MeSH-BegriffeAmino Acid SequenceAnimalsCarbonic AnhydrasesElectrophoresis, Gel, Two-DimensionalHemerythrinLeechesMolecular Sequence DataPeptide MappingSalivary GlandsSalivary Proteins and PeptidesSequence Homology, Amino AcidSpectrometry, Mass, Electrospray IonizationSpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization

Zusammenfassung

Die zweidimensionale Elektrophorese des Speichelkomplexes von Haementeria depressa zeigte 352 silbergefärbte Spots, davon 103 gemeinsam mit Muskelgewebe und 249 ausschließlich im Speichelkomplex, mit isoelektrischen Punkten von 3,5 bis 9,5 und Molmassen von 10 bis 105 kDa. Massenspektrometrisch wurden Isoformen eines antiplättchenwirksamen Proteins, von Myohämerythrin und Carboanhydrase identifiziert; per Zymografie je ein gelatinolytisches und ein fibrinolytisches Protein. Nach etwa 2–3 Monaten ohne Fütterung wird vermutet, dass diese Proteine bei der Nahrungsaufnahme eine Rolle spielen und antihämostatische Eigenschaften haben könnten.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Mittels 2D-Elektrophorese und Massenspektrometrie kartierte diese Studie das komplexe Speichelproteom des hämatophagen Blutegels Haementeria depressa und identifizierte Isoformen von antithrombozytären Proteinen, Myohämerythrin und Carboanhydrase. Die Forscher wiesen zudem spezifische gelatinolytische und fibrinolytische Aktivitäten nach, die für die Fähigkeit des Blutegels, den Blutfluss während der Nahrungsaufnahme aufrechtzuerhalten, von entscheidender Bedeutung sind. Die Charakterisierung dieser antihämostatischen und fibrinolytischen Komponenten erweitert unser Verständnis der komplexen Pharmakologie des Blutegelspeichels. Die Einschränkung besteht darin, dass es sich um eine explorative In-vitro-Proteomanalyse handelt; das therapeutische Potenzial und die Sicherheit dieser spezifischen H.-depressa-Proteine in der Humanmedizin sind vollständig unbewertet.

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Ricci-Silva ME, Konno K, Faria F, Rádis-Baptista G, Fontes W, Stöcklin R, et al. Protein mapping of the salivary complex from a hematophagous leech. OMICS. 2005;9(2):194-208. doi:10.1089/omi.2005.9.194. PMID: 15969650

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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