Ein neuartiges RGD-Toxin-Protein, Lj-RGD3, aus dem Sekret der Buccaldrüse von Lampetra japonica beeinflusst vielfältige biologische Aktivitäten

RGD (Arg-Gly-Asp) motif toxin proteins from snake venoms, saliva glands secretion of leech or tick have typical characteristics of inhibiting platelet aggregation, angiogenesis, and tumor growth. Here we report cloning and characterization of a novel RGD-toxin protein from the buccal gland of Lampetra japonica. In an attempt to study the activities of anticoagulant in the buccal gland secretion of L. japonica, we established buccal gland cDNA library and identified a gene encoding a predicted protein of 118 amino acids with 3 RGD motifs. The predicted protein was named Lj-RGD3. We generated the cDNA of Lj-RGD3 and obtained the recombinant protein rLj-RGD3. The polyclonal antibodies against rLj-RGD3 recognized the native Lj-RGD3 protein in buccal gland secretion in Western blot analyses. The biological function studies reveal that rLj-RGD3 inhibited human platelet aggregation in a dose-dependent manner with IC(50) value at 5.277 μM. In addition, rLj-RGD3 repressed bFGF-induced angiogenesis in the chick chorioallantoic membrane model. rLj-RGD3 also inhibited the adhesion of ECV304 cells to vitronectin. Furthermore, rLj-RGD3 induced apoptosis and significantly inhibited proliferation, migration, and invasion evoked by bFGF in ECV304 cells. Taken together, these results suggested that rLj-RGD3 is a novel RGD-toxin protein possessing typical functions of the RGD-toxin protein.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Klonierung und Charakterisierung von Lj-RGD3, einem neuartigen Protein (vorhergesagt: 118 Aminosäuren, drei RGD-Motive) aus der Buccaldrüse von Lampetra japonica. Das rekombinante rLj-RGD3 hemmte dosisabhängig die humane Thrombozytenaggregation (IC50 5,277 μM), unterdrückte die bFGF-induzierte Angiogenese im Hühnerembryo-Chorioallantoismembran-Modell und hemmte die Adhäsion von ECV304-Zellen an Vitronectin. Es induzierte zudem Apoptose und hemmte die durch bFGF ausgelöste Proliferation, Migration und Invasion von ECV304-Zellen. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass Lj-RGD3 ein neuartiges RGD-Toxin-Protein mit typischen Funktionen dieser Proteinfamilie ist.

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