Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Determinants of specificity in coagulation proteases.

Review published in Journal of thrombosis and haemostasis : JTH (2005)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Narrative reviewArzneimittelentwicklungSpeichel-PharmakologiePage et al. · Journal of thrombosis and haemostasis : JTH, 2005

Abstract

Proteases play diverse roles in a variety of essential biological processes, both as non-specific catalysts of protein degradation and as highly specific agents that control physiologic events. Here, we review the mechanisms of substrate specificity employed by serine proteases and focus our discussion on coagulation proteases. We dissect the interplay between active site and exosite specificity and how substrate recognition is regulated allosterically by Na+ binding. We also draw attention to a functional polarity that exists in the serine protease fold, which sheds light on the structural linkages between the active site and exosites.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, N.I.H., ExtramuralResearch Support, Non-U.S. Gov'tReview
Indexed MeSH termsAllosteric RegulationAmino Acid SequenceAnimalsBinding SitesBlood CoagulationCatalytic DomainEnzyme ActivationHumansMolecular Sequence DataProtein ConformationProtein FoldingSerine Endopeptidases

Zusammenfassung

Proteases play diverse roles in a variety of essential biological processes, both as non-specific catalysts of protein degradation and as highly specific agents that control physiologic events. Here, we review the mechanisms of substrate specificity employed by serine proteases and focus our...

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Übersichtsarbeit untersucht Mechanismen der Substratspezifität von Serinproteasen mit Schwerpunkt auf Gerinnungsproteasen und analysiert das Zusammenspiel zwischen Spezifität des aktiven Zentrums und der Exosites, die allosterische Regulation der Substraterkennung durch Na+-Bindung sowie die funktionelle Polarität innerhalb der Proteasefaltung, die das aktive Zentrum mit den Exosites verbindet. Die Arbeit bietet einen konzeptionellen Rahmen zum Verständnis, wie Gerinnungsenzyme durch koordinierte strukturelle Merkmale Substratselektivität erreichen. EINSCHRÄNKUNG: Das Abstract erwähnt weder Hirudin noch Blutegel oder irgendein aus Blutegeln gewonnenes Antikoagulans, noch hebt es Thrombin namentlich hervor; es handelt sich um eine allgemeine Übersichtsarbeit zur Biologie von Gerinnungsproteasen ohne verteidigbare Verbindung zu Blutegeln für die Domäne der ASH.

Zitation

Determinants of specificity in coagulation proteases.

Page et al. · Journal of thrombosis and haemostasis : JTH, 2005

DOI

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 28, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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