Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Determinanten der Spezifität in Gerinnungsproteasen

Determinants of specificity in coagulation proteases

Übersichtsarbeit in der Zeitschrift Journal of thrombosis and haemostasis : JTH (2005)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: Narratives ReviewArzneimittelentwicklungSpeichel-PharmakologiePage et al. · Journal of thrombosis and haemostasis : JTH, 2005

Abstract

Proteases play diverse roles in a variety of essential biological processes, both as non-specific catalysts of protein degradation and as highly specific agents that control physiologic events. Here, we review the mechanisms of substrate specificity employed by serine proteases and focus our discussion on coagulation proteases. We dissect the interplay between active site and exosite specificity and how substrate recognition is regulated allosterically by Na+ binding. We also draw attention to a functional polarity that exists in the serine protease fold, which sheds light on the structural linkages between the active site and exosites.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, N.I.H., ExtramuralResearch Support, Non-U.S. Gov'tReview
Indexierte MeSH-BegriffeAllosteric RegulationAmino Acid SequenceAnimalsBinding SitesBlood CoagulationCatalytic DomainEnzyme ActivationHumansMolecular Sequence DataProtein ConformationProtein FoldingSerine EndopeptidasesSodiumSubstrate SpecificityThrombin

Zusammenfassung

Proteasen wirken sowohl als unspezifische Katalysatoren des Proteinabbaus als auch als hochspezifische Steuerelemente physiologischer Vorgänge. Die Übersichtsarbeit erläutert die Mechanismen der Substratspezifität von Serinproteasen mit Blick auf die Gerinnungsproteasen: das Zusammenspiel der Spezifität von aktivem Zentrum und Exositen, die allosterische Regulation der Substraterkennung durch Na+-Bindung sowie die funktionelle Polarität der Serinprotease-Faltung, die laut Autoren die strukturellen Verknüpfungen zwischen aktivem Zentrum und Exositen beleuchtet.

Kontext

Diese Übersichtsarbeit untersucht Mechanismen der Substratspezifität von Serinproteasen mit Schwerpunkt auf Gerinnungsproteasen und analysiert das Zusammenspiel zwischen Spezifität des aktiven Zentrums und der Exosites, die allosterische Regulation der Substraterkennung durch Na+-Bindung sowie die funktionelle Polarität innerhalb der Proteasefaltung, die das aktive Zentrum mit den Exosites verbindet. Die Arbeit bietet einen konzeptionellen Rahmen zum Verständnis, wie Gerinnungsenzyme durch koordinierte strukturelle Merkmale Substratselektivität erreichen. EINSCHRÄNKUNG: Das Abstract erwähnt weder Hirudin noch Blutegel oder irgendein aus Blutegeln gewonnenes Antikoagulans, noch hebt es Thrombin namentlich hervor; es handelt sich um eine allgemeine Übersichtsarbeit zur Biologie von Gerinnungsproteasen.

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Page MJ, Macgillivray RT, Di Cera E. Determinants of specificity in coagulation proteases. J Thromb Haemost. 2005;3(11):2401-2408. doi:10.1111/j.1538-7836.2005.01456.x. PMID: 16241939

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 28. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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