Identifizierung und Charakterisierung eines neuen Mitglieds der Schlangengift-Thrombin-Inhibitoren aus Bothrops insularis mittels eines proteomischen Ansatzes

Snake venom C-type lectin-like proteins (CLPs) are ubiquitously found in Viperidae snake venoms and differ from the C-type lectins as they display different biological activities but no carbohydrate-binding activity. Previous analysis of the transcriptome obtained from the Bothrops insularis venom gland showed the presence of two clusters homologous to bothrojaracin (BJC) chains alpha and beta. In an effort to identify a new BJC-like molecule, we used an approach associated with proteomic technologies to identify the presence of the expressed protein and then to purify and characterize a new thrombin inhibitor from B. insularis venom. We also constructed homology models of this protein and BJC, which were compared with other C-type lectin-like family members and revealed several conserved features of this intriguing snake venom toxin family.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

C-Typ-Lektin-ähnliche Proteine kommen in Viperiden-Giften ubiquitär vor und unterscheiden sich von C-Typ-Lektinen durch andere biologische Aktivitäten und fehlende Kohlenhydratbindung. Die Transkriptomanalyse der Giftdrüse von Bothrops insularis hatte zwei den Bothrojaracin-Ketten α und β homologe Cluster gezeigt. Mittels proteomischer Methoden identifizierten die Autoren das exprimierte Protein und reinigten und charakterisierten daraus einen neuen Thrombin-Inhibitor aus dem B.-insularis-Gift. Homologiemodelle dieses Proteins und von Bothrojaracin, verglichen mit anderen Familienmitgliedern, zeigten mehrere konservierte Merkmale dieser Toxinfamilie.

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