Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Identification and characterization of a new member of snake venom thrombin inhibitors from Bothrops insularis using a proteomic approach

Research article published in Toxicon (2007)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Preclinical (animal)ArzneimittelentwicklungOliveira-Carvalho AL et al. · Toxicon, 2007

Abstract

Snake venom C-type lectin-like proteins (CLPs) are ubiquitously found in Viperidae snake venoms and differ from the C-type lectins as they display different biological activities but no carbohydrate-binding activity. Previous analysis of the transcriptome obtained from the Bothrops insularis venom gland showed the presence of two clusters homologous to bothrojaracin (BJC) chains alpha and beta. In an effort to identify a new BJC-like molecule, we used an approach associated with proteomic technologies to identify the presence of the expressed protein and then to purify and characterize a new thrombin inhibitor from B. insularis venom. We also constructed homology models of this protein and BJC, which were compared with other C-type lectin-like family members and revealed several conserved features of this intriguing snake venom toxin family.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAnticoagulantsBothropsCrotalid VenomsModels, MolecularMolecular Sequence DataProteomicsThrombin

Zusammenfassung

Identification and characterization of a new member of snake venom thrombin inhibitors from Bothrops insularis using a proteomic approach.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie verwendete einen proteomischen Ansatz zur Identifizierung und Charakterisierung eines neuen Thrombininhibitors aus dem Schlangengift von Bothrops insularis, der als C-Typ-Lektin-ähnliches Protein identifiziert wurde, das homolog zu Bothrojaracin ist. Den Forschern gelang es, das exprimierte Protein zu reinigen und molekulare Homologiemodelle zu konstruieren, um seine strukturellen Merkmale mit anderen interessanten Schlangengifttoxinen zu vergleichen. Obwohl die Forschung auf der Isolierung eines Thrombininhibitors zentriert ist – einer funktionellen Klasse, die konzeptuell den anticoagulatorischen Eigenschaften des Blutegel-Sekretoms wie Hirudin entspricht – stammt das Molekül vollständig aus Schlangengift. Daher präsentiert die Studie keine blutegelbezogenen Daten und besitzt keine direkte Relevanz für die klinische Hirudotherapie.

Zitation

Identification and characterization of a new member of snake venom thrombin inhibitors from Bothrops insularis using a proteomic approach

Oliveira-Carvalho AL et al. · Toxicon, 2007

DOI

Verwandter klinischer Kontext

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Drug PipelineDrug DevelopmentDirect Thrombin InhibitorsHirudinAnticoagulation CompoundsHemostasisSalivary Gland SecretionSalivary ComplexOtolaryngology

Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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