Identifizierung und Charakterisierung eines neuen Mitglieds der Schlangengift-Thrombin-Inhibitoren aus Bothrops insularis mittels eines proteomischen Ansatzes
Identification and characterization of a new member of snake venom thrombin inhibitors from Bothrops insularis using a proteomic approach
Proteomische Studie mit Homologiemodellierung in der Zeitschrift Toxicon (2007)
Abstract
Snake venom C-type lectin-like proteins (CLPs) are ubiquitously found in Viperidae snake venoms and differ from the C-type lectins as they display different biological activities but no carbohydrate-binding activity. Previous analysis of the transcriptome obtained from the Bothrops insularis venom gland showed the presence of two clusters homologous to bothrojaracin (BJC) chains alpha and beta. In an effort to identify a new BJC-like molecule, we used an approach associated with proteomic technologies to identify the presence of the expressed protein and then to purify and characterize a new thrombin inhibitor from B. insularis venom. We also constructed homology models of this protein and BJC, which were compared with other C-type lectin-like family members and revealed several conserved features of this intriguing snake venom toxin family.
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Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.
Zusammenfassung
C-Typ-Lektin-ähnliche Proteine kommen in Viperiden-Giften ubiquitär vor und unterscheiden sich von C-Typ-Lektinen durch andere biologische Aktivitäten und fehlende Kohlenhydratbindung. Die Transkriptomanalyse der Giftdrüse von Bothrops insularis hatte zwei den Bothrojaracin-Ketten α und β homologe Cluster gezeigt. Mittels proteomischer Methoden identifizierten die Autoren das exprimierte Protein und reinigten und charakterisierten daraus einen neuen Thrombin-Inhibitor aus dem B.-insularis-Gift. Homologiemodelle dieses Proteins und von Bothrojaracin, verglichen mit anderen Familienmitgliedern, zeigten mehrere konservierte Merkmale dieser Toxinfamilie.
Kontext
Diese Studie verwendete einen proteomischen Ansatz zur Identifizierung und Charakterisierung eines neuen Thrombininhibitors aus dem Schlangengift von Bothrops insularis, der als C-Typ-Lektin-ähnliches Protein identifiziert wurde, das homolog zu Bothrojaracin ist. Den Forschern gelang es, das exprimierte Protein zu reinigen und molekulare Homologiemodelle zu konstruieren, um seine strukturellen Merkmale mit anderen interessanten Schlangengifttoxinen zu vergleichen. Die Forschung zentriert sich auf die Isolierung eines Thrombininhibitors – einer funktionellen Klasse, die konzeptuell den anticoagulatorischen Eigenschaften des Blutegel-Sekretoms wie Hirudin entspricht – und das Molekül stammt vollständig aus Schlangengift. Die Studie präsentiert keine blutegelbezogenen Daten.
Zitation
Literaturangabe (Vancouver-Stil)
Oliveira-Carvalho AL, Guimarães PR, Abreu PA, Dutra DL, Junqueira-de-Azevedo IL, Rodrigues CR, et al. Identification and characterization of a new member of snake venom thrombin inhibitors from Bothrops insularis using a proteomic approach. Toxicon. 2008;51(4):659-671. doi:10.1016/j.toxicon.2007.11.026. PMID: 18221976
Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.
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