The amino acid sequence of antistasin. A potent inhibitor of factor Xa reveals a repeated internal structure
Research article published in Journal of biological chemistry (1988)
Abstract
Antistasin is a 15-kDa protein from the salivary glands of the Mexican leech, Haementeria officinalis, which manifests anticoagulant activity by inhibiting factor Xa. Previous work demonstrating the presence of this activity in salivary gland extracts and its partial purification has been reported (Tuszynski, G. P., Gasic, T. B, and Gasic, G.J. (1987) J. Biol. Chem. 262, 9718-9723). The present study includes further purification to homogeneity of antistasin and its subsequent fragmentation and complete amino acid sequence determination. The protein, which possesses 119 amino acid residues, is blocked at its amino terminus by the presence of a pyroglutamic acid residue and has an unusually high cysteine content, with 20 cysteine residues. The primary structure of antistasin shows no homology to hirudin, a 65-residue anticoagulant protein from the medicinal leech, Hirudo medicinalis. Of great interest is the finding of significant internal homology within antistasin where a 2-fold internal repeated structure is observed. At least four isoforms of antistasin have been identified in leech salivary gland extracts by high performance liquid chromatography analysis, and partial amino acid sequence analysis of these isoforms indicates they differ by 1 or 2 amino acid residues.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
The amino acid sequence of antistasin. A potent inhibitor of factor Xa reveals a repeated internal structure.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie berichtet über die weitere Aufreinigung und die vollständige Bestimmung der Aminosäuresequenz von Antistasin, eines 15-kDa-Faktor-Xa-Inhibitors aus den Speicheldrüsen des mexikanischen Blutegels Haementeria officinalis. Antistasin umfasst 119 Reste, weist einen aminoterminalen Pyroglutaminsäureblock, einen hohen Cystein-Gehalt (20 Reste), eine zweifache interne Wiederholungsstruktur, keine Homologie zu Hirudin (dem aus 65 Resten bestehenden Gerinnungshemmer aus Hirudo medicinalis) und mindestens vier Isoformen auf, die sich in 1–2 Resten unterscheiden. Für das Fachgebiet der ASH ist dies unmittelbar relevant als grundlegende molekulare Charakterisierung eines blutegelspeicheleigenen Gerinnungshemmers. EINSCHRÄNKUNG: Es handelt sich um strukturelle/biochemische Arbeit ohne In-vivo- oder klinische Daten; sie betrifft ein spezifisches Haementeria-Protein, das sich von Hirudin unterscheidet, sodass die Relevanz für die Hirudotherapie mit medizinischen Blutegeln indirekt ist.
Zitation
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026