Biochemische Charakterisierung eines Thrombininhibitors aus der blutsaugenden Wanze Dipetalogaster maximus
Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus
Biochemische In-vitro-Charakterisierung in der Zeitschrift Haemostasis (1999)
Abstract
From the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus, a protein with anticoagulant activity was isolated and biochemically characterized. The isolated protein, named dipetalogastin, possesses an average molecular mass of 11.8 kD. Its N-terminal sequence shows homology to rhodniin, a thrombin inhibitor isolated from the bug Rhodnius prolixus. The in vitro anticoagulant activity of dipetalogastin occurs via the inhibition of thrombin. The anticoagulant and thrombin inhibitory potency of dipetalogastin is comparable to that of recombinant hirudin. Its specific thrombin inhibitory activity is 9,300 antithrombin units/mg protein. Dipetalogastin forms only 1:1 molar complexes with thrombin. It is a tight-binding inhibitor of thrombin possessing a dissociation constant of 125 fM. It does not inhibit factor Xa or alpha-chymotrypsin and only weakly inhibits trypsin.
Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.
Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.
Zusammenfassung
Aus der blutsaugenden Wanze Dipetalogaster maximus wurde ein antikoagulatorisch wirksames Protein isoliert und biochemisch charakterisiert: Dipetalogastin (mittlere Molekülmasse 11,8 kD) zeigt in seiner N-terminalen Sequenz Homologie zu Rhodniin, einem Thrombininhibitor aus Rhodnius prolixus. Die In-vitro-Wirkung beruht auf einer Thrombinhemmung, deren Stärke mit rekombinantem Hirudin vergleichbar ist (9 300 Antithrombin-Einheiten/mg Protein; Dissoziationskonstante 125 fM; nur 1:1-Komplexe mit Thrombin). Faktor Xa und α-Chymotrypsin werden nicht gehemmt, Trypsin nur schwach.
Kontext
Diese Studie beschreibt die Isolierung und biochemische Charakterisierung von Dipetalogastin, einem 11,8-kDa-Thrombininhibitor aus dem blutsaugenden Insekt Dipetalogaster maximus. Dipetalogastin bildet einen 1:1-Komplex mit Thrombin, weist eine Dissoziationskonstante von 125 fM auf und besitzt eine spezifische thrombininhibitorische Aktivität von 9.300 Antithrombin-Einheiten/mg, was die Autoren als vergleichbar mit rekombinantem Hirudin beschreiben. Seine N-terminale Sequenz zeigt Homologie zu Rhodniin, einem weiteren insektären Thrombininhibitor. Dipetalogastin ist biochemisch analog zu dem aus Blutegeln stammenden Hirudin als potenter, fest bindender Thrombininhibitor aus einem blutsaugenden Wirbellosen, stammt jedoch von einem Heteropteren-Insekt und nicht von einem Blutegel. Es wurden weder Blutegel noch aus Blutegeln gewonnene Moleküle untersucht; der Vergleich mit Hirudin dient ausschließlich als Referenzwert für die Inhibitorpotenz.
Verwandte Verbindungen im ASH-Register
Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:
Zitation
Literaturangabe (Vancouver-Stil)
Lange U, Keilholz W, Schaub GA, Landmann H, Markwardt F, Nowak G. Biochemical characterization of a thrombin inhibitor from the bloodsucking bug Dipetalogaster maximus. Haemostasis. 1999;29(4):204-211. doi:10.1159/000022503. PMID: 10702701
Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.
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