Effect of O-glycosylation and tyrosine sulfation of leech-derived peptides on binding and inhibitory activity against thrombin
Research article published in Chemical communications (2011)
Abstract
Synthesis of sulfated and unsulfated (glyco)peptide fragments of Hirudin P6 (a potent anticoagulant from the leech Hirudinaria manillensis) is described. The effect of O-glycosylation and tyrosine sulfation on thrombin binding and peptidolytic activity was investigated, together with the inhibition of fibrinogen cleavage.
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Zusammenfassung
Effect of O-glycosylation and tyrosine sulfation of leech-derived peptides on binding and inhibitory activity against thrombin.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie beschreibt die Synthese sulfatierter und unsulfatierter (Glyko)peptidfragmente von Hirudin P6 – eines potenten Antikoagulans, identifiziert aus dem Blutegel Hirudinaria manillensis – und untersucht, wie O-Glykosylierung und Tyrosinsulfatierung die Thrombinbindung, peptidolytische Aktivität und Hemmung der Fibrinogenspaltung beeinflussen. Da Hirudin P6 ein vom Blutegel stammendes Peptid ist, trägt die Charakterisierung dieser strukturellen Modifikationen dazu bei zu klären, wie spezifische chemische Merkmale seine Interaktion mit Thrombin beeinflussen. Die Arbeit beschränkt sich auf isolierte, chemisch synthetisierte Peptidfragmente, die in vitro untersucht wurden; sie evaluiert weder ganze Blutegel, lebende Hirudotherapie noch irgendein klinisches Outcome.
Zitation
Effect of O-glycosylation and tyrosine sulfation of leech-derived peptides on binding and inhibitory activity against thrombin
Hsieh YS et al. · Chemical communications, 2011
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026