Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Calin from Hirudo medicinalis, an inhibitor of von Willebrand factor binding to collagen under static and flow conditions

Research article published in Blood (1995)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Research reportSpeichel-PharmakologieArzneimittelentwicklungHarsfalvi J et al. · Blood, 1995

Abstract

Calin from the saliva of the medicinal leech, Hirudo medicinalis, is a potent inhibitor of collagen mediated platelet adhesion and activation. In addition to inhibition of the direct platelet-collagen interaction, we presently demonstrate that binding of von Willebrand to coated collagen can be prevented by Calin, both under static and flow conditions in agreement with the occurrence of binding of Calin to collagen, confirmed by Biospecific Interaction Analysis. To define whether Calin acted by inhibiting the platelet-collagen or the platelet-von Willebrand factor (vWF)-collagen-mediated thrombus formation, platelet adhesion to different types of collagens was studied in a parallel-plate flow chamber perfused with whole blood at different shear rates. Calin dose-dependently prevented platelet adhesion to the different collagens tested both at high- and low-shear stress. The concentration of Calin needed to cause 50% inhibition of platelet adhesion at high-shear stress was some fivefold lower than that needed for inhibition of vWF-binding under similar conditions, implying that at high-shear stress, the effect of Calin on the direct platelet-collagen interactions, suffices to prevent thrombus formation. Platelet adhesion to extracellular matrix (ECM) of cultured human umbilical vein endothelial cells was only partially prevented by Calin, and even less so at a high-shear rather than a low-shear rate, whereas the platelet binding to coated vWF and fibrinogen were minimally affected at both shear rates. Thus, Calin interferes with both the direct platelet-collagen interaction and the vWF-collagen binding. Both effects may contribute to the inhibition of platelet adhesion in flowing conditions, although the former seems to predominate.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexed MeSH termsAnimalsCollagenDose-Response Relationship, DrugHumansInvertebrate HormonesKineticsLeechesPlatelet AdhesivenessPlatelet Aggregation InhibitorsProtein BindingSalivary Proteins and PeptidesStress, Mechanical

Zusammenfassung

Calin from Hirudo medicinalis prevents binding of von Willebrand factor to coated collagen under static and flow conditions; interferes with platelet-collagen and vWF-collagen interactions.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese In-vitro-Studie charakterisierte Calin, ein Speichelprotein aus Hirudo medicinalis, als Inhibitor der kollagenvermittelten Thrombozytenadhäsion und der Bindung von von-Willebrand-Faktor (vWF) an Kollagen sowohl unter statischen Bedingungen als auch unter Flussbedingungen. Unter Verwendung einer Parallelplatten-Flusskammer, die mit Vollblut perfundiert wurde, zeigten die Autoren, dass Calin dosisabhängig die Thrombozytenadhäsion an verschiedene Kollagene bei hoher und niedriger Scherspannung verhinderte, wobei die direkte Thrombozyten-Kollagen-Interaktion bei hoher Scherung gegenüber der vWF-Bindungshemmung zu überwiegen schien. Diese Arbeit ist für das ASH-Gebiet relevant, da sie einen Mechanismus beleuchtet, durch den ein Blutegelspeichelbestandteil die Thrombusbildung verhindern kann. Die ehrliche Einschränkung besteht darin, dass es sich um eine präklinische In-vitro-Studie handelt, ohne In-vivo- oder klinische Daten, sodass keine therapeutischen oder Wirksamkeitsbehauptungen aus dem Abstract abgeleitet werden können.

Zitation

Calin from Hirudo medicinalis, an inhibitor of von Willebrand factor binding to collagen under static and flow conditions.

Harsfalvi J et al. · Blood, 1995

Verwandter klinischer Kontext

Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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