Eglin c, a pharmacologically active elastase inhibitor
Pharmacology article published in European Journal of Respiratory Diseases Supplement (1985)
Abstract
Eglin c is an elastase/cathepsin G inhibitor from leech Hirudo medicinalis. The gene for this 70 aminoacid peptide was synthesized chemically, cloned and expressed by E. coli. Here we report biochemical and pharmacological studies. The rate of complex formation between Eglin c and human leukocyte elastase (HLE) or human cathepsin G (H. Cat. G) was determined and compared to those of a number of other proteinase/proteinase-inhibitor interactions (alpha 1 PI and alpha 2M). The association rate constants of Eglin c with the leukocyte enzymes are of the same order of magnitude as those with the naturally occurring inhibitors alpha 1 PI and alpha 2M. The association rate constant of Eglin c (extracted from leech) and Eglin c (biotechnology product) with HLE was found to be identical. The equilibrium constants Ki of the Eglin c/HLE and the Eglin c/H. Cat. G interactions are in the order of 10(-10) M. In an experiment with the hamster emphysema model, 0.5 mg or 2 mg of Eglin c applied intratracheally one hour before an HLE-insult completely protected the animals against emphysema and no signs of toxicity due to Eglin c were observed.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
Biochemical and pharmacological characterization of recombinant leech eglin c versus natural eglin c, showing identical association rate constants with human leukocyte elastase and complete protection against HLE-induced emphysema in hamsters.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie charakterisiert Eglin c, einen Elastase/Cathepsin-G-Inhibitor aus Hirudo medicinalis, einschließlich seiner chemischen Gensynthese, Klonierung und Expression in E. coli. Das Abstract berichtet, dass die Assoziationsratenkonstanten mit humaner Leukozytenelastase und Cathepsin G vergleichbar mit natürlichen Inhibitoren (α1-PI, α2M) sind, die Gleichgewichtskonstanten (Ki) in der Größenordnung von 10⁻¹⁰ M liegen und rekombinantes Eglin c in seiner Aktivität mit aus Blutegeln extrahiertem Eglin c identisch war. In einem Hamster-Emphysem-Modell schützte intratracheal verabreichtes Eglin c vollständig vor HLE-induziertem Emphysem ohne Toxizität. Dies ist für den Zuständigkeitsbereich der ASH relevant, da es eine pharmakologisch aktive Komponente des Blutegel-Sekretoms jenseits von Hirudin charakterisiert und die Breite bioaktiver Moleküle im Blutegelspeichel aufzeigt. Allerdings ist die Studie präklinisch (Tiermodell) und betrifft ein rekombinantes Protein und keine Therapie mit ganzen Blutegelorganismen.
Zitation
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 26, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026