Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Destabilase aus dem medizinischen Blutegel ist ein Vertreter einer neuartigen Familie von Lysozymen

Destabilase from the medicinal leech is a representative of a novel family of lysozymes

Grundlagenstudie in der Zeitschrift Biochim Biophys Acta (2000)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: In-vitro-/LaborstudieGenomik & ProteomikSpeichel-PharmakologieZavalova LL et al. · Biochimica et biophysica acta, 2000

Abstract

Intrinsic lysozyme-like activity was demonstrated for destabilase from the medicinal leech supported by (1) high specific lysozyme activity of the highly purified destabilase, (2) specific inhibition of the lysozyme-like activity by anti-destabilase antibodies, and (3) appreciable lysozyme-like activity in insect cells infected with recombinant baculoviruses carrying cDNAs encoding different isoforms of destabilase. Several isoforms of destabilase constitute a protein family at least two members of which are characterized by lysozyme activity. The corresponding gene family implies an ancient evolutionary history of the genes although the function(s) of various lysozymes in the leech remains unclear. Differences in primary structures of the destabilase family members and members of known lysozyme families allow one to assign the former to a new family of lysozymes. New proteins homologous to destabilase were recently described for Caenorhabditis elegans and bivalve mollusks suggesting that the new lysozyme family can be widely distributed among invertebrates. It remains to be investigated whether the two enzymatic activities (isopeptidase and lysozyme-like) are attributes of one and the same protein.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexierte MeSH-BegriffeAmino Acid SequenceAnimalsAntibodiesBaculoviridaeCarbon-Nitrogen LyasesCell LineDNA, ComplementaryEndopeptidasesEscherichia coliGene ExpressionIsoenzymesLeechesMolecular Sequence DataMuramidaseSaccharomyces cerevisiaeSequence AlignmentSubstrate Specificity

Zusammenfassung

Die intrinsische lysozymähnliche Aktivität der Destabilase aus dem medizinischen Blutegel wurde durch hohe spezifische Aktivität der hochgereinigten Destabilase, Hemmung durch Anti-Destabilase-Antikörper und Aktivität in Insektenzellen, die mit rekombinanten Baculoviren infiziert waren, belegt. Destabilase-Isoformen bilden eine Proteinfamilie mit mindestens zwei Lysozym-aktiven Mitgliedern. Unterschiede der Primärstruktur zu bekannten Lysozymfamilien erlauben es, die Destabilase einer neuen Familie zuzuordnen; homologe Proteine wurden bei Caenorhabditis elegans und Muscheln beschrieben. Offen bleibt, ob Isopeptidase- und Lysozymaktivität vom selben Protein getragen werden.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie zeigte, dass Destabilase, ein Protein aus dem medizinischen Blutegel, intrinsische lysozymartige Aktivität besitzt, was durch gereinigte Enzymassays, Antikörperhemmung und rekombinante Expression von Destabilase-Isoformen in Insektenzellen bestätigt wurde. Mehrere Destabilase-Isoformen bilden eine neuartige Familie von Lysozymen, die sich von bekannten Familien unterscheidet, mit Homologen, die in Caenorhabditis elegans und Muscheln identifiziert wurden. Die Studie charakterisiert ein leech-stämmiges Protein mit enzymatischer Aktivität. Allerdings ist die Arbeit rein biochemisch und molekularer Natur, involviert weder Hirudotherapie noch klinische Anwendung, und die biologische Funktion dieser Lysozyme im Blutegel bleibt laut Abstract unbestimmt.

Verwandte Verbindungen im ASH-Register

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Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Zavalova LL, Baskova IP, Lukyanov SA, Sass AV, Snezhkov EV, Akopov SB, et al. Destabilase from the medicinal leech is a representative of a novel family of lysozymes. Biochim Biophys Acta. 2000;1478(1):69-77. doi:10.1016/s0167-4838(00)00006-6. PMID: 10719176

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 27. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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