Destabilase-Lysozym des medizinischen Blutegels. Multifunktionalität des rekombinanten Proteins

Preparation and purification of a recombinant protein are described along with characteristics of its specific (for ε-(γ-Glu)-Lys and D-dimer substrates) and nonspecific (for L-γ-Glu-pNA) isopeptidase activities; the absence of peptidase function for α-(α-Glu)-Lys substrate is noted. It is shown that the protein exhibits muramidase (cell walls of Micrococcus lysodeikticus) and specific glycosidase activities. The latter was determined towards the fluorogenic substrate 4-methylumbelliferyl-tetra-N-acetyl-β-chitotetraoxide. Antimicrobial activity of recombinant destabilase-lysozyme protein (recDest-Lys) and its 11-membered amphipathic peptide was revealed towards cells of the strict anaerobic Archaean Methanosarcina barkeri, whose cell walls contain no murein. Possible mechanisms of the effect of recDest-Lys on these cells are discussed.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Beschrieben werden Herstellung und Reinigung des rekombinanten Proteins sowie Charakterisierung seiner Aktivitäten: spezifische Isopeptidase-Aktivität für ε-(γ-Glu)-Lys- und D-Dimer-Substrate, unspezifische für L-γ-Glu-pNA, keine Peptidasefunktion für α-(α-Glu)-Lys. Zudem wies das Protein Muramidase-Aktivität (Zellwände von Micrococcus lysodeikticus) und eine spezifische Glykosidase-Aktivität gegenüber dem fluorogenen Substrat 4-Methylumbelliferyl-Tetra-N-acetyl-β-Chitotetraoxid auf. Das rekombinante Destabilase-Lysozym (recDest-Lys) und sein 11-gliedriges amphipathisches Peptid wirkten antimikrobiell gegen das strikt anaerobe Archaeon Methanosarcina barkeri, dessen Zellwände kein Murein enthalten; mögliche Wirkmechanismen werden diskutiert.

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