Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Studies on the anticoagulant, antimetastatic and heparin-binding properties of ghilanten-related inhibitors

Comparative study published in Blood Coagul Fibrinolysis (1991)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Observational studySpeichel-PharmakologieArzneimittelentwicklungBrankamp RG et al. · Blood Coagul Fibrinolysis, 1991

Abstract

The purpose of this study was to investigate the structure-activity relationships of ghilanten, an anticoagulant-antimetastatic protein of the South American leech Haementeria ghilianii. Five sequence-related variants of ghilanten, termed P1-P5, were purified and were shown to potently block the active-site hydrolysis of methoxycarbonyl-D-cyclohexylglycyl-glycyl-arginine-p-nitroanilide acetate by the human blood coagulation enzyme factor Xa; inhibition was rapid and stoichiometric. The amino acid sequence of P5 revealed a consensus sequence for heparin-binding at the carboxy-terminus. A synthetic peptide homologous to this region (93P-N-G-L-K-R-D-K-L-G-C-E-Y-C-E-C-R-P-K-R-K-L-I-P-R-L-S119) bound 125I-labelled heparin maximally at physiological pH and salt concentration. When administered intravenously to mice, the peptide suppressed lung metastases although less potentially than whole ghilanten. These findings suggest that the carboxy-terminal heparin-binding region may play a role in the antimetastatic action of the inhibitor.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeComparative StudyJournal Article
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAntineoplastic AgentsBinding SitesBlood ProteinsConsensus SequenceDrug SynergismFactor XaFactor Xa InhibitorsHeparinHumansInvertebrate Hormones

Zusammenfassung

Ghilanten variants P1-P5 from Haementeria ghilianii potently block active-site hydrolysis by factor Xa; the carboxy-terminal heparin-binding region may play a role in antimetastatic action.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Vergleichsstudie untersuchte Struktur-Wirkungs-Beziehungen von Ghilanten, einem antikoagulatorisch-antimetastatischen Protein aus dem südamerikanischen Blutegel Haementeria ghilianii, durch Reinigung von fünf sequenzverwandten Varianten (P1–P5) und Charakterisierung ihrer Faktor-Xa-Hemmung, Heparin-Bindungseigenschaften und antimetastatischen Aktivität. Alle Varianten blockierten die Hydrolyse am aktiven Zentrum von Faktor Xa potent und stöchiometrisch; der P5-Carboxyterminus enthielt eine Heparin-Bindungs-Konsensussequenz, deren synthetisches Peptidhomolog radioaktiv markiertes Heparin unter physiologischen Bedingungen band und bei intravenöser Verabreichung Lungenmetastasen bei Mäusen supprimierte, wenn auch weniger wirksam als ganzes Ghilanten. Für ASH ist dies relevant, da es ein leechstämmiges Antikoagulans mit zusätzlichen antimetastatischen Eigenschaften und Struktur-Funktions-Charakterisierung betrifft. Einschränkung: Es handelt sich um eine präklinische Studie mit In-vitro-Enzymologie und einem Maus-Metastasenmodell; es werden keine klinischen Daten präsentiert und die Egelart unterscheidet sich von Hirudo medicinalis.

Zitation

Studies on the anticoagulant, antimetastatic and heparin-binding properties of ghilanten-related inhibitors.

Brankamp RG et al. · Blood Coagul Fibrinolysis, 1991

Verwandter klinischer Kontext

Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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