Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

The biological function of hementin in the proboscis of the leech Haementeria ghilianii

Physiology published in Blood Coagul Fibrinolysis (1991)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Preclinical (animal)Speichel-PharmakologieSawyer RT, Jones CP, Munro R · Blood coagulation & fibrinolysis : an international journal in haemostasis and thrombosis, 1991

Abstract

The giant Amazon leech Haementeria ghilianii feeds by inserting an exceedingly long tubular proboscis (up to 10 cm) deep into its mammalian host. The wound from its bite is not associated with prolonged bleeding because all antihaemostatic factors, including the fibrinogenolytic enzyme hementin, appear to be secreted exclusively into the lumen of the proboscis. It is in this narrow lumen that blood first comes into contact with hementin, the secretion of which is under neuronal control from the brain. During feeding, about 15 ml of blood are sucked through the proboscis at the rate of approximately 0.14 ml/min. A complete passage of blood takes less than 1 min, much faster than the approximately 6 min needed for coagulation (fibrin formation). Therefore, it is unlikely that hementin functions in the proboscis simply to prevent fibrin formation. Of greater risk is platelet aggregation which can occur within 1-2 min. The formation of a platelet-rich clot within the proboscis could make the proboscis non-functional. Hementin's unique ability to dissolve platelet-rich clots offers a way of restoring blood flow through the proboscis. Hementin is able to disaggregate platelets by breaking the fibrinogen crosslink between platelets. Hementin's unique cleavage site in the connector region of platelet-bound fibrinogen is thought to be a most effective mechanism for eliminating the crosslinking.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexed MeSH termsAnimalsBlood CoagulationFeeding BehaviorFibrinogenGene Expression RegulationLeechesMammalsMetalloendopeptidasesNeurosecretory SystemsSalivary GlandsSalivary Proteins and PeptidesSerotonin

Zusammenfassung

Hementin in the giant Amazon leech's tubular proboscis functions primarily to disaggregate platelet clots — not to prevent fibrin formation per se — preserving proboscis patency during the ~1-minute blood passage.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie untersucht die biologische Funktion von Hementin im Proboscis von Haementeria ghilianii während der Nahrungsaufnahme und stellt fest, dass das Enzym unter neuronaler Kontrolle ausschließlich in das Lumen des Proboscis sezerniert wird, wo Blut zuerst mit ihm in Kontakt kommt. Das Abstract berichtet, dass Blut den Proboscis in unter einer Minute passiert – schneller als die etwa sechs Minuten, die für die Fibrinbildung benötigt werden – was darauf hindeutet, dass die primäre Rolle von Hementin nicht in der Gerinnungshemmung liegt, sondern vielmehr in der Auflösung plättchenreicher Thromben durch Spaltung von Fibrinogen-Quervernetzungen zwischen Plättchen, um die Durchgängigkeit des Proboscis während der Nahrungsaufnahme aufrechtzuerhalten. Dies ist für das ASH-Gebiet relevant, da es die funktionale Ökologie eines Blutegel-Antikoagulans in seinem natürlichen Ernährungskontext beleuchtet. Die Studie betrifft jedoch die Ernährungsphysiologie einer Nicht-Hirudo-Spezies und nicht die klinische Hirudotherapie, was ihre direkte praktische Relevanz für die vergleichende Blutegelbiologie einschränkt.

Zitation

The biological function of hementin in the proboscis of the leech Haementeria ghilianii.

Sawyer RT, Jones CP, Munro R · Blood coagulation & fibrinolysis : an international journal in haemostasis and thrombosis, 1991

Verwandter klinischer Kontext

Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 26, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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