Mutational analysis of antistasin, an inhibitor of blood coagulation factor Xa derived from the Mexican leech Haementeria officinalis
Research article published in Thrombosis research (1994)
Abstract
Antistasin is a Factor Xa inhibitor that is present in the salivary glands of the Mexican leech Haementeria officinalis. The antistasin protein consists of 119 amino acids, of which residues 1-55 (domain I) are 56% similar to residues 56-110 (domain II). Of the nine C-terminal amino acids (residues 111-119; domain III), four are positively charged. The reactive site for Factor Xa is located in domain I. In this study we assessed the role of separate domains and of individual amino acids in the reactive site for the inhibition of Factor Xa. A series of mutants was constructed and expressed in Chinese hamster ovary (CHO) cells. In vitro chromogenic assays for Factor Xa show that domain I is sufficient for inhibition of Factor Xa. Domains II and III neither contain any intrinsic Factor Xa inhibitory activity, nor contribute to the activity of domain I. Furthermore, domain II does not become a Factor Xa inhibitor by partially adaptating its sequence towards that of the reactive site in domain I. Mutation of the cysteine at position 33 is not crucial for Factor Xa inhibition, suggesting a relatively rigid reactive site loop structure.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
Mutational analysis of antistasin, an inhibitor of blood coagulation factor Xa derived from the Mexican leech Haementeria officinalis.
Почему это важно для гирудотерапии
В данном исследовании проведён мутационный анализ антитастина — ингибитора фактора Xa из слюнных желёз мексиканской пиявки Haementeria officinalis — путём экспрессии доменных и точечных мутантов в клетках CHO. In vitro хромогенные тесты показали, что домен I (остатки 1–55) сам по себе достаточен для ингибирования фактора Xa, тогда как домены II и III не обладают собственной активностью, а мутация цистеина-33 не является критической, что свидетельствует о относительно жёсткой петле реактивного центра. Работа релевантна для ASH как структура-функция исследование антикоагулянта из секретома пиявки. ОГОВОРКА: исследование полностью выполнено in vitro с использованием рекомбинантного белка в культуре клеток, без данных на животных или клинических данных.
Цитирование
Mutational analysis of antistasin, an inhibitor of blood coagulation factor Xa derived from the Mexican leech Haementeria officinalis
Theunissen HJ et al. · Thrombosis research, 1994
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.