Американское общество гирудотерапии

Study on the activity of recombinant mutant tissue-type plasminogen activator fused with the C-terminal fragment of hirudin

Research article published in Journal of thrombosis and thrombolysis (2021)

Последнее обновление: 18 июня 2026 г.Рецензент: ASH Editorial Board
Научная статья — обзор доказательных данныхСсылка на статью
Evidence: In vitro / laboratoryРазработка лекарственных препаратовRen K et al. · Journal of thrombosis and thrombolysis, 2021

Abstract

In the present study, bifunctional fusion proteins were designed by fusing the kringle 2 and protease domains of tissue-type plasminogen activator (tPA) to the C-terminal fragment of hirudin. The thrombolytic and anticoagulant activities of these recombinant proteins from mammalian cells were investigated using in vitro coagulation models and chromogenic assays. The results showed that all assayed tPA mutants retained catalytic activity. The C-terminal fragment of hirudin may have weak affinity to thrombin and thus was insufficient to suppress thrombin-mediated fibrin agglutination. The strength of the thrombolytic activity only relied on the selected tPA sequences, and the fibrinolytic efficiency of single-chain protein significantly decreased. Our data indicate that truncated tPA combined with a hirudin peptide may provide a framework for the further development of a new antithrombotic agent.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal Article
Indexed MeSH termsAnimalsFibrinolysisFibrinolytic AgentsHirudinsRecombinant ProteinsThrombinTissue Plasminogen Activator

Резюме

In the present study, bifunctional fusion proteins were designed by fusing the kringle 2 and protease domains of tissue-type plasminogen activator (tPA) to the C-terminal fragment of hirudin.

Почему это важно для гирудотерапии

В данном исследовании были сконструированы бифункциональные слитые белки, сочетающие крингл 2 и протеазный домены тканевого активатора плазминогена с С-концевым фрагментом гирудина; их тромболитическая и антикоагулянтная активности тестировались в моделях свёртывания in vitro и хромогенных тестах. Было подтверждено сохранение каталитической активности tPA, однако С-концевой фрагмент гирудина продемонстрировал лишь слабое сродство к тромбину и оказался недостаточен для подавления агглютинации фибрина, хотя авторы предполагают, что данная концептуальная основа может служить ориентиром для разработки будущих антитромботических препаратов. Это имеет прямое отношение к области интересов ASH, поскольку в работе явно используется пептид на основе гирудина в рациональном дизайне лекарственных средств. Исследование является доклиническим и проведено исключительно in vitro, а вклад фрагмента гирудина в антикоагулянтную активность был ограниченным.

Цитирование

Study on the activity of recombinant mutant tissue-type plasminogen activator fused with the C-terminal fragment of hirudin

Ren K et al. · Journal of thrombosis and thrombolysis, 2021

Связанный клинический контекст

Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой

Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.

Этот сайт предоставляет образовательную информацию и не является медицинской консультацией, диагнозом или рекомендацией по лечению. Гирудотерапия сопряжена с клинически значимыми рисками и должна проводиться только квалифицированными клиницистами в рамках институционально утверждённых протоколов. Разрешение FDA 510(k) для медицинских пиявок ограничено определёнными показаниями; обсуждения исследовательского и нелицензионного применения отмечены соответствующим образом. Для индивидуальных медицинских рекомендаций обратитесь к квалифицированному медицинскому специалисту.